Технология общественного питания. Русская кухня

Нагрев при температуре выше 100°С в контакте с атмосферой сопровождается обезвоживанием продукта и взаимодействием  поверхностной его части с  кислородом воздуха. Нагрев такого рода приближается к сухой в той части продукта, которая обезвоживается в достаточной мере (поверхностный слой). Изменения в этой части продукта должны пирогенный и окислительный характер и являются специфическими для такого ролла нагрева.

Гидролиз белков и других азотистых  соединений. Нагрев выше 100°С вызывает частичный гидролиз белка с образованием свободных аминокислот, которые  затем распадаются с образованием аммиака, амидов, сероводорода, что  снижает биологическую ценность продуктов. Одновременно проходят реакции  взаимодействия аминокислот с редуцированными  сахарами (реакция Майяра), вследствие чего снижается содержание азотистых  веществ. Степень гидролиза увеличивается  с повышением температуры и продолжительности  нагрева, причем скорость распада полипептидов растет более интенсивно, чем скорость распада белковых вещевой до полипептидов.

Длительное нагревание при высоких  температурах вызывает распад коллагена  в глютин и гидролиз глютин в желатоз. Это уменьшает жесткость мяса и способствует лучшему усвоению его организмом. Но чрезмерный распад ведет к образованию низкомолекулярных соединений, которые снижают желетворную способность.

Из аминокислот наименее устойчивыми  к нагреву являются метионин и  цистеин, которые распадаются с  выделением сероводорода, что снижает  биологическую и органолептическую  ценность продукта.

При распаде цистина в цистеин  и сульсеновую кислоты образуется дегидроаланин, который вступает в  реакции с другими аминокислотами. Неустойчивыми является лизин, треонин, аргинин, валин и гистидин. Более стойкие пролин, изолейцин, аланин, аспарагиновая кислота.

Нагрев белка иногда сопровождается снижением его атакованости протеолитическими  ферментами. Так, e-аминогруппой лизина при нагревании взаимодействуют  с карбонильными группами редуцированных сахаров, образуя меж- и внутримолекулярные связи с глутаминовой и аскорбиновой кислотами, дегидроаланином, липидами и продуктами их окисления, что приводит к экранированию пептидных связей и ухудшению усвоения белка.

В продуктах растительного происхождения  изменения белковых веществ имеют  такой же характер, как в продуктах  животного происхождения.

Денатурация белковых веществ. В процессе тепловой денатурации белков изменяется естественная пространственная конфигурация белковых молекул, уменьшается их гидратация и растворимость. Происходит резкое снижение или полная потеря ферментативной и гормональной активности белков; дезорганизация нативной структуры белковой молекулы, которая приобретает более хрупкой открытой конфигурации. Степень денатурации зависит от того, какая структура нарушается: третичная или вторичная.

При тепловой денатурации проходит разрыв водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в белковой молекуле, но не сразу и не всех. В связи  с этим степень денатурации может  быть различной — от незначительных структурных изменений к существенному  нарушению взаимного расположения пептидных цепей. При незначительных изменениях белковой молекулы возможно частичное восстановление ее исходных свойств.

Характер изменений белков зависит  от температуры и условий нагрева. При разработке режимов тепловой обработки сырья необходимо учитывать, что температура и продолжительность  обработки должны быть минимально необходимыми согласно свойств состава и свойств  продукта. Чрезмерное нагревание может снизить пищевую ценность.

Влияние тепла на миофибриллярных  белки мяса (миозин, актин) оказывается  уже при температуре 40⁰С. В первую очередь денатурации подвергается миозин. Нагрев при 40°С в течение 3 ч снижает его ферментативную активность на 50%. При 50° С денатурация становится еще более значительной, а при 70⁰ С — она заканчивается. При нагревании до 50⁰С большая часть белков саркоплазмы денатурирует. При 70°С начинается денатурация миоглобина, при этом ослабляется связь между гемом и глобина и изменяется окраска мяса. Однако даже при 100⁰С некоторые белки мяса не теряют растворимости.

При тепловой обработке вследствие денатурации мышечные волокна уплотняются, уменьшается их диаметр, увеличивается  жесткость мяса. При этом значительно  увеличивается сопротивление резке; например при варке свинины при 100⁰С па протяжении 1 ч он повышается в 2,5 раза.

Сварка и гидротермический распад коллагена. В формировании качества мясопродуктов важное значение имеет  изменение структуры коллагена  при нагревании. При нагревании во влажном этапе в 58-62° С происходит сваривание коллагена. Коллагеновые волокна  деформируются, сокращаются и утолщаются. их структура разрыхляется, а прочность  тканей, в которые входят эти волокна, ослабляется. При денатурации коллагена  тройные плотно свиты спирали  нативного коллагена перестраиваются  в одноцепочечные, беспорядочно свиты  молекулы. Дезагрегация этих спиралей проходит в результате разрыва водородных связей и солевых мостиков в три  стадии: разрывание связей в середине длинных полипептидных цепей; разрыв боковых связей между цепями и  разрыв водородных связей между нептиднимы цепями и молекулами воды.

Степень этих изменений тем больше, чем выше температура и большая  продолжительность нагрева.

Изменения экстрактивных веществ. Существенные изменения при нагреве  происходят с экстрактивными веществами сирота. Эти изменения играют решающую роль в формировании специфических  аромата и вкуса вареного мяса.

В формировании запаха и вкуса мяса важную роль играет и глутаминовая кислота. Глютамин, содержащийся в мышечной ткани, при нагревании в слабокислой  среде превращается в глютаминовую кислоту.

При нагревании усиливается распад инозиновой кислоты: при 95°С через 1 час  распадается около 80% кислоты с  образованием главным образом гипоксантина. Около 33% креатина, который имеет  горьковатый вкус, превращается в  креатинин. Распадается глютатион  с образованием сероводорода. В вареном  мясе находятся и другие сульфиды, главным меркаптаны, которые также  влияют на оттенок аромата вареного мяса.

В формировании аромата пищевых  продуктов большое значение играют реакции взаимодействия аминосоединений  с сахарами, известные под названием  реакции меланоидинообразования (реакция Майяра).

В составе летучих вареного мяса найдены низкомолекулярные жирные кислоты, и причиной их образования  является гидролиз липидов мышечного  волокна.

Изменения углеводов. В пищевых  продуктах содержатся различные  углеводы: простые моносахариды, дисахариды, крахмал, клетчатка и другие.

Крахмал в большом количестве содержится в картофеле, зерне, мучных изделиях, а клетчатка — во всех растительных продуктах.

При нагревании крахмала в присутствии  воды (или ее пары) проходит его клейстеризация, которая заключается в разрушении структуры крахмальных зерен  и их набухании.

Сухой нагрев выше 120°С приводит к  декстринизация крахмала, которая заключается  в расщеплении крахмальных полисахаридов  и превращении их в растворимые  в воде высокомолекулярные вещества — пиродекстрины и ряд летучих  веществ.

Нагрев крахмала с водой в  кислой среде (кислотный гидролиз) или  в присутствии ферментов —  амилаз приводит к его гидролизу  и заключается в распаде крахмальных  полисахаридов с присоединением воды.

Простые сахара, в том числе и  продукты гидролиза крахмала, при  нагревании могут гидролизоваться, карамелизуватися, вступать в реакции  мелоноидинообразования.

Дисахариды, гидролизуясь, присоединяют воду и превращаются в простые  сахара. Гидролиз проходит под действием  ферментов или при нагревании в кислой среде. Если сахара нагревать  до температуры выше плавления, то они  теряют воду и карамелизуются.

В результате карамелизации образуются ангидриды, одновременно полимеризуются, распадаются, образуя различные  вещества, в том числе и альдегиды (фурфурол, пировиноградной альдегид и другие). Они, в свою очередь, полимеризуются, конденсируются с образованием темноокрашенных  соединений — карамелана, карамелина и других.

Редуцированные сахара из-за наличия  карбонильной группы при нагревании легко вступают в реакции с  аминокислотами, а также белками  и пептидами, которые содержат свободные  аминогруппы. Конечными продуктами этих реакций меланоидины — вещества переменного состава и строения, имеющие цвет от желтого до темно-коричневого.

Активность сахаров в реакциях с аминокислотами и интенсивность потемнения зависит от температуры, рН среды, концентрации сухих веществ в растворе, природы компонентов, реагирующих и других факторов. С сахаров взаимодействуют с аминокислотами только восстановительные сахара. Активнее реагируют ксилоза, арабиноза, за ними следуют глюкоза, галактоза и фруктоза.

Реакции мелоноидинообразования протекают даже тогда, когда отношение аминокислот к сахаров составляет 1:300. Интенсивность усиливается, когда отношение аминокислот к сахаров составляет 1:2 или 1:3. При повышении концентрации сахара степень потемнения возрастает до общей концентрации сухих веществ 60-70%, а затем скорость реакций снова замедляется из-за увеличения вязкости реакционной смеси.

Интенсивность мелоноидинообразования повышается при увеличении рН. При рН=3 мелоноидинообразования проявляется слабо, но при нагревании оно ускоряется даже в таких средах.

С повышением температуры скорость реакции значительно возрастает. При высоких температурах легко  образуются темноокрашенные меланоидины, имеющие горький вкус и неприятный запах.

К другим факторам, которые влияют на интенсивность реакции мелоноидинообразования, относятся: наличие кислорода воздуха, наличие металлов переменной валентности, карбонильных соединений (продуктов окисления жиров), влажность среды и др.

Кроме свободных аминокислот с  редуцированными сахарами могут  реагировать белки, пептиды, амины, аммоний и другие азотсодержащих веществ. Чем больше в белке свободных аминогрупп, тем активнее он участвует в реакции мелоноидинообразования.

В процессе реакции в значительных количествах образуются фурфурол, аммиак, двуокись углерода и альдегиды. Реакция  образования меланоидинив проходит достаточно интенсивно при взаимодействии сахара с ди- и трисахаридами и возрастает в присутствии молочной кислоты, а также при повышении щелочности раствора.

По Хожу, реакция мелоноидинообразования включает семь основных типов реакций, которые проходят последовательно или параллельно. За развитием окраски их делят на 3 стадии, протекают последовательно:

Начальная стадия (образуются вещества, которые не поглощают света в  УФ-области спектра). К ней относятся: сахароаминна конденсация; перегруппировки  Амадор.

Промежуточная стадия (образуются вещества, обладающие сильным поглощением  в УФ-свете). К ней относятся: дегидратация сахаров; распад сахаров; распад аминокислот.

Конечная стадия: альдольной конденсации; альдегидаминна полимеризация, образование  гетероциклических азотистых соединений.

Важным компонентом растительных клеток есть пектиновые вещества: пектиновая и пектова кислоты, пектин и протопектин.

Нагрев разрушает водородные связи  в молекуле протопектина и может  вызвать его деметилирования. В  зависимости от свойств исходного  протопектина и условий тепловой обработки получают пектины, содержащие полигалактуронови кислоты, различные  по степени полимеризации и содержанием  метоксильной групп.

Расщепление протопектина ведет к  уменьшению прочности срединных  пластин, в результате чего ослабляется  связь между клетками паренхимной  ткани и меняется консистенция продукта.

Изменения липидов. Скорость гидролитического распада жира возрастает при повышении  температуры, но существенные изменения  происходят при длительном воздействии  температур выше 100°С.

Значительно ускоряется гидролитического распада жира под влиянием липополитичних ферментов (липаз), которые содержатся в жировой ткани. Например, кислотное  число свиного жира, свободного от липазы, при температуре 30°С через 75 ч возрастает всего на 0,36, тогда  как кислотное число того же жира при 22°С, но в присутствии липазы, увеличивается на 3,9 единицы.

В липидах при нагревании вследствие гидролиза накапливаются жирные кислоты, которые окисляются быстрее, чем триглицериды, что приводит к  окислительной порчи продукта.

Согласно теориям А.Н. Баха и  Н.Н. Семенова, процесс окисления  включает следующие основные стадии: инициирование цепных реакций, образование  свободных радикалов, развитие цепи, разветвления цепи, самопроизвольно  обрыва цепи, образование вторичных  продуктов окисления. Установлено, что в консервах для детского питания из мяса птицы уже при бланшировании начинают гидролитические процессы с образованием перекисей, карбонильных соединений, снижение содержания ненасыщенных жирных кислот.

Кроме температуры на скорость окисления жиров влияют внешняя энергия (световая и другие) и вещества, которые играют роль катализаторов (пигменты, некоторые металлы и их соли).

При умеренной тепловой обработке, например, при вытапливание жира, варке  мяса и рыбы, пастеризации молока жиры не претерпят существенных изменений. Но при жарке продуктов, выпечке  хлебобулочных и кондитерских изделий, когда температура достигает 180 0 С и выше, они претерпевают существенные изменения. При высокой температуре, а также длительном нагревании жиры подвергаются гидролизу, окислению  и полимеризации, распада с образованием летучих жирных кислот. Многие продукты окисления ненасыщенных жирных кислот легко полимеризуется с образованием высокомолекулярных соединений. Это  приводит к потемнению цвета жира, увеличение его вязкости.