Пищевая ценность мяса. Биохимия крови

Т-лимфоциты кооперируются с В-лимфоцитами в синтезе иммуноглобулинов, тормозят иммунологические реакции, лизируют различные клетки. В крови Т-лимфоциты составляют 70%, В-лимфоциты – около 30%. Для синтеза иммуноглобулинов необходима и третья популяция клеток – макрофаги. Они выступают как первичные факторы неспецифической защиты, благодаря способности захватывать и переваривать микроорганизмы, антигены, иммунные комплексы, передавать информацию о них Т- и В-лимфацитам. Макрофаги выступают в роли посредников между всеми участниками процесса с помощью вырабатываемых клетками лимфокинов и монокинов.

В-лимфоциты вырабатывают антитела лишь против определённых, поступивших в организм антигенов (бактерий, вирусов).Для этого структура антигена и глобулинового рецептора на поверхности лимфоцита должны соответствовать друг другу, как ключ к замку. В этом случае лимфоцит начинает делиться и синтезировать антитела против вида антигена, вызвавшего ответную реакцию.

Концентрация γ-глобулинов увеличивается в сыворотке крови при хронических инфекционных болезнях, при иммунизации, беременности животных.

Целый ряд белков плазмы крови выполняет специфические функции. Среди них следует выделить такие белки, как трансферрин, гаптоглобин, церулоплазмин, пропердин, система комплимента, лизоцим, интерферон.

Трансферрины являются β-глобулинами, синтезируемыми в печени. Связывая два атома железа на молекулу белка, они транспортируют этот элемент в различные ткани, регулируют его концентрацию и удерживают его в организме. По величине заряда белковой молекулы, аминокислотному составу различают 19 типов трансферринов, которые связаны с наследственностью. Трансферрины могут оказывать и прямой бактериостатический эффект. Концентрация трансферринов в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. Низкое содержание трансферринов в сыворотке крови может быть вызвано недостатком белков в рационе животного.

Гаптоглобин входит в состав α-глобулиновой фракции сыворотки крови. Он образует комплексы с гемоглобином при гемолизе эритроцитов. В форме таких комплексов железо из разрушенных эритроцитов не выделяется в составе мочи из организма, так как эти комплексы не способны проходить через почки. Гаптоглобин выполняет также защитную функцию, участвуя в процессах детоксикации.

Церулоплазмин — α -глобулин, синтезирующийся в печени, имеет в своем составе медь (0,3%). Связывая медь, церулоплазмин обеспечивает должный уровень этого микроэлемента в тканях. На долю церулоплазмина приходится 3% всего количества меди организма животного. Он проявляет себя как фермент и как оксидант. Церулоплазмин является оксидазой адреналина, аскорбиновой кислоты. Важной характеристикой церулоплазмина является его способность окислять железо в тканях до Fe3+, депонируя его в таком виде.

Система комплемента — это комплекс сывороточных белков глобулиновой природы, который рассматривается как система проэнзимов, активация которых приводит к цитолизу, разрушению антигена. Синтез системы комплемента, насчитывающей до 25 разных белков, осуществляется преимущественно мононуклеарньми фагоцитами, а также гистиоцитами. Это сложная эффекторная система белков сыворотки, играющая важную роль в регуляции иммунного ответа и в поддержании гомеостаза, в плане фило- и онтогенеза возникла раньше иммунной системы. В составе системы комплемента детально изучены 11 компонентов. Каскад ферментативных реакций, запускаемый комплексом антиген-антитело и приводящий к последовательной активации всех компонентов комплемента, начиная с первого, называется классическим путем активации. Обходной путь, который характеризуется активацией более поздних компонентов комплемента, начиная с С3, называется альтернативным. Разрушение микробной клетки наступает только после активации компонента С4. Терминальные белки системы комплемента, последовательно реагируя один с другим, внедряются в двойной слой липидов, повреждая клеточную мембрану с образованием мембранных каналов, что и приводит к осмотическим нарушениям, проникновению внутрь клетки антител, комплемента с последующим лизисом внутриклеточных мембран.

2. Ферменты сыворотки крови

В основе многих патологических и предпатологических состояний организма лежат нарушения функционирования ферментных систем. Многие ферменты локализуются внутри клеток, а поэтому в сыворотке (плазме) крови их активность низка или вообще отсутствует. Именно поэтому анализируя внеклеточные жидкости (кровь), по активности определенных ферментов можно выявить изменения, происходящие внутри клеток различных органов и тканей организма. другие ферменты постоянно содержатся в крови, в известных количествах и имеют определенную функцию (например, ферменты системы свертывания крови).

Активность ферментов в сыворотке крови отражает сбалансированность скорости синтеза ферментов внутри клеток и выхода их из клеток. Увеличение активности ферментов крови может быть результатом ускорения процессов синтеза, понижения скорости выведения, повышения проницаемости клеточных мембран, действия активаторов, некроза клеток. Уменьшение активности ферментов вызывается повышением скорости выведения фермента, действием ингибиторов, угнетением синтеза.

Повышение активности в крови того или иного фермента является весьма ранним диагностическим тестом. Дополнительное определение изоферментного спектра позволяет уточнить локализацию патологического процесса, так как каждый орган имеет свой определенный изоферментный спектр.

В клинической биохимии большое значение имеет показатель активности аспарататаминотраисферазы и аланинаминотрансферазы (КФ 2.6.1.2). Эти трансаминазы содержатся в митохондриях и в растворимой фракции цитоплазмы клеток. Роль трансаминаз сводится к передаче аминогрупп аминокислот на кетокислоту. Коферментом трансаминаз служит пиридоксальфосфат, производное витамина В6. В крови животных активность обоих ферментов очень мала, по сравнению с их активностью в других тканях. Однако при патологиях, сопровождающихся деструкцией клеток, трансаминазы выходят через мембраны клеток в кровь, где их активность значительно увеличивается по сравнению с нормой. Несмотря на отсутствие строгой органной специфичности этих ферментов, повышение их активности наблюдают при гепатитах, мышечных дистрофиях, травмах, при чрезмерных физических нагрузках на организм, в частности, у спортивных лошадей.

Лактатдегидрогеназа (ЛдГ), гликолитический фермент, катализирующий обратимую реакцию восстановления пировиноградной кислоты в молочную. ЛдГ состоит из четырех субъединиц и включает пять изоферментов. Причем в мышечной ткани преобладает изофермент ЛдГ5, в сердечной мышце ЛдГ1 и ЛдГ2. При остром инфаркте миокарда у больных в сыворотке крови повышается активность изоферментов ЛДГ1 и ЛдГ2. При паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активность изоферментов ЛдГ4 и ЛдГ5, тогда как активность ЛдГ1 и ЛдГ2 снижается. Активность ЛдГ в цельной крови существенно выше активности фермента в плазме крови. Поэтому даже минимальный гемолиз крови значительно изменяет активность фермента в плазме, что следует учитывать в лабораторной работе.

Креатинфосфокиназа (КФК), важную роль играет в энергетическом обмене. Креатинфосфокиназа необходима для ресинтеза АТФ за счет трансфосфорилирования АдФ с креатинфосфатом. Креатинфосфат относится к богатым энергией фосфатным соединениям, которые обеспечивают сокращение мышечного волокна, его расслабление, транспорт метаболитов в мышечную ткань.

Креатин-Ф + АдФ КФК > Креатин + АТФ.

Креатинфосфокиназа состоит из двух субъединиц — М и В, образующих три изофермента: ММ (мышечныий тип), МВ (сердечный тип), ВВ (мозговой тип).

Анализ тканей свидетельствует, что значительная активность КФК имеет место в скелетной мышце, миокарде, мозге. Сердечная мьшца содержит в основном изофермент ММ и МВ. Повышение активности изофермента МВ в сыворотке крови пациента свидетельствует о поражении сердечной мышцы. Определение изоферментов КФК является лучшим методом диагностики при наследственной мышечной дистрофии у цыплят, при недостатке селена у крупного рогатого скота, при паралитической миоглобинурии у лошадей.

Щелочная фосфатаза (ЩФ), КФ 3.1.3.1 — гидролитический фермент, синтезируемый в основном в печени

выделяется из организма в составе желчи. Его оптимум активности находится при рН = 8—9. Это неспецифический фермент, катализирующий гидролиз многих фосфорных эфиров и присутствующий в плазме в форме изоферментов. Основной источник щелочной фосфатазы у молодых растущих животных — костная ткань. Активность щелочной фосфатазы значительно повышается при болезнях печени и костей, в частности, при остеомаляциях. Основная роль щелочной фосфатазы, вероятно, связана с отложением фосфатов кальция в костной ткани. Установлено повышение активности щелочной фосфатазы сыворотки крови при новообразованиях кости.

Холинэстераза — фермент, участвующий в процессе передачи нервного импульса, гидролизу ацетилхолин на ацетат и холин. Холинэстераза сыворотки крови включает два вида холинэстераз организма, основной субстрат которых — ацетилхолин. Ацетилхолинэстераза (АХЭ), гидролизирующая ацетилхолин в синапеах, называется истинной (КФ 3.1.1.7). Она присутствует в печени, эритроцитах и лишь малое ее количество локализовано в плазме. Холинэстераза плазмы крови является псевдохолинэстеразой (КФ 3.1.1.8), она гидролизует бутирилхолин в 4 раза быстрее, чем ацетилхолин. Этот фермент находится также в печени, поджелудочной железе, слизистой оболочке кишечника. Синтез АХЭ сыворотки крови происходит в печени, а поэтому при патологии этого органа наблюдается снижение активности фермента.

Необратимыми ингибиторами АХЭ являются токсические фосфорорганические соединения (ФОС). Так, ФОСинсектициды (хлорофос, фоефамид, карбофос, октаметил) избирательно связывают активные центры молекулы АХЭ и тем самым блокируют ее активность. Вследствие высокой липотропности ФОС способны проникать в организм животного через неповрежденную кожу и слизистые оболочки. При отравлении ФОС отмечают беспокойство животного, чувство страха, возбуждение, судороги, которые развиваются на фоне приступов удушья и кашля из-за спазма бронхов. Характерными при этом являются изменения со стороны глаз: резко суживается зрачок, начинается слезотечение, нарушается аккомодация. Чаще всего непосредственной причиной гибели животного, отравленного ФОС является паралич дыхательного центра.

Амилаза (КФ 3.2.1.1) продуцируется слюнными железами и в больших количествах поджелудочной железой.

Амилаза обладает специфическим действием на с-1 ,4-глю- козидные связи полисахаридов. Повышение активности амилазы сыворотки крови свидетельствует о развитии острого панкреатита. Умеренное повышение активности фермента отмечается при воспалении слюнных желез.

Азотсодержащие и безазотистые вещества плазмы крови.

Наряду с белками плазма (сыворотка) крови содержит различные азотсодержащие небелковые вещества, которые получили название остаточного азота. В состав остаточного азота входит азот мочевины, мочевой кислоты, аминокислотьи, мелкие пептиды, билирубин, креатин, креатинин, аллантоин, глутамин, серотонин, гистамин, адреналин и некоторые другие. При действии 20- или 40% -ми растворами трихлоруксусной кислоты на эти вещества они не осаждаются и остаются в растворенном состоянии. Основным компонентом остаточного азота у млекопитающих является мочевина, у птиц количественно преобладает мочевая кислота. В целях диагностики используют определение как суммарного количества остаточного азота, так и веществ его составляющих. Уровень суммарного количества остаточного азота в плазме крови лошади составляет 25—35 мг%, крупного рогатого скота — 40—60 мг%, свиньи — 35—60 мг%, собаки — 35—40 мг%. Мочевина в норме составляет до 70% от общего остаточного азота плазмы крови млекопитающих. Пониженный уровень мочевины в плазме крови указывает на нарушение функции печени, тогда как увеличение этого показателя свидетельствует о нарушении функции почек животного. Мочевая кислота в плазме крови птиц достигает в норме 9 мг% и является конечным продуктом белкового обмена.

Общее количество остаточного азота плазмы крови и его отдельных компонентов может при определенных болезнях животного меняться и в первую очередь при нарушениях выделительной функции почек, когда особенно резко увеличивается содержание мочевины. Это состояние носит название уремии. Содержание мочевой кислоты в плазме крови часто повышено при подагре, лейкемии, пневмонии. У взрослых животных повышение концентрации общего азота в плазме крови свидетельствует об усилении распада белков тканей. Повышение уровня общего остаточного азота в плазме крови наблюдается и при высоком содержании белков в рационе.

Среди свободных аминокислот плазмы крови животного преобладают аланин, глицин, лейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, а также глутамин. Уровень аминокислот в плазме млекопитающих составляет 10—30 мг%. Эти аминокислоты могут быть использованы организмом на синтетические цели.

Креатин играет важную роль в метаболизме энергии. Это продукт обмена глицина, аргинина, -аденозилметионина. Креатинфосфат внутри клеток спонтанно распадается с образованием креатинина, поступающего в циркуляцию крови.

Количество креатинина, поступающего из крови в мочу, в норме является величиной постоянной (15 мг/кг мышечной ткани). Так как уровень креатинфосфата в целом пропорционален мышечной массе организма, то у расту- щих животных уровень креатина в плазме крови всегда выше, чем уровень креатинина.

Билирубин является конечным продуктом распада гемоглобина. Определение количества билирубина плазмы крови используется для оценки функции печени или интенсивности гемолитических процессов в организме. В обоих случаях концентрация билирубина плазмы крови повышается (норма до 1 мг%). Концентрация билирубина может быть повышена в плазме крови животного при поражении печени и, в частности, за счет его прямой фракции, образующейся в печеночных клетках и выходящей из них вследствие повышения проницаемости клеточных мембран при патологических состояниях. При гемолитических процессах, например, в случаях гемоспоридиозов крупного рогатого скота, происходит повышение концентрации общего билирубина плазмы без повышения уровня фракции прямого билирубина.

Безазотистые вещества плазмы крови включают метаболиты углеводного, жирового и минерального обменов. Среди них прежде всего следует назвать глюкозу. В зависимости от типа кормления животного концентрация глюкозьи в крови обычно варьирует в пределах физиологической нормы. Норма концентрации глюкозы крови является результатом баланса функций регулирующих ее гормонов. Следует помнить, что глюкоза - нестойкое органи- ческое соединение организма: спустя сутки после получения пробы крови (плазмы) концентрация в ней глюкозы падает на 30—40%, что необходимо учитывать в диагкостической работе. Концентрация глюкозьи в крови жвачных животных составляет 50—60 мг%, у животных с однокамерным желудком —- 70—110 мг%. В крови животных всегда присутствуют основные метаболитьи глюкозьи — пировиноградная и молочная кислоты.