Мышечная ткань

15. Несмотря на сравнительно небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ их роль в питании значительно так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества, азотистые основания представлены основаниями группы карнозина, основаниями группы креатина, основаниями группы холина и пуриновыми и пиримидиновыми основаниями, при жизни животного они выполняют специфические функции в процессе обмена веществ и энергии после убоя животного азотистые экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании специфического вкуса и аромата мяса. Карнозин оказывает стимулирующее действие на секрецию пищеварительных желез, участвуют в процессе окислительного фосфорилирования что способствует образованию в мышцах макроэргических фосфатных соединениях, в мышцах хорошо упитанных животных содержится его больше чем в мышцах слабых животных. Холин необходим для образования фосфолипидов и ацетилхолина соединения играющие важную роль в процессе передачи нервного возбуждения при сокращении мышц пуриновые основания, свободные аминокислоты представляют собой промежуточные продукты обмена белков часть азотистых экстрактивных веществ мочевина, мочевая кислота являются конечными продуктами обмена белков. Содержание свободных аминокислот в мышечные ткани незначительно их состав непостоянен и меняется с течением времени после прекращения жизни животного,запах бульону дает кетамасляная кислота, вкус мясу глютаминовая кислота и свободные пурины, в числе экстрактивных веществ находятся химические раздражители секреции желудочных желез. Мясной экстракт (навар) является лучшим возбудителем желудочного сока. Из прочих азотистых небелковых веществ наиболее важными являются креатинафосфорная,  аденозиндифосфорная, адениловая кислота, мочевина, аммонийные соли. Эти вещества являются носителями высокоэнергетических фосфатных связей в процессе ферментативного отщепления фосфатных группировок вызывают посмертное сокращение мышечного волокна и развитие посмертного окоченения мускулатуры.

16. В число  важнейших безазотистые органических компонентов в мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза и амилаза их количество зависит от физиологического состояния животных перед убоем и глубины развития автолитических процессов после убоя в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений. Гликоген важнейший энергетический материал он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе, мышечный гликоген представляет собой разветвленный полисахарид построены из сотен молекул альфа-глюкозы. К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген и продукты его превращения: декстрины, мальтоза, глюкоза, инозит и их фосфорные эфиры, а также молочная, янтарная, пировиноградная кислоты и другие вещества. Гликоген — это сильно разветвленный полисахарид, построенный из а-глюкозы; он представляет собой запасной материал для работы мышц, откладывается главным образом в печени (до 18 %) и в мышечной ткани (до 1 %). Молекулярная масса гликогена снижается во время работы мышц, при голодании, недостатке кислорода и увеличивается во время отдыха. Гликоген мышечного волокна может связываться с белками (миозином, миогеном) или же находиться в свободном состоянии, он локализован у анизотропных дисков, равномерно распределен в саркоплазме.

1.2 Соединительная  ткань.

1. К этой группе тканей относятся собственно соединительная ткань (рыхлая и плотная), хрящевая и костная. Соединительная ткань встречается во всех органах животного, она выполняет опорную, связующую, питательную и защитную функции. Это один из главнейших элементов мяса и мясопродуктов. Как сырье ее используют в колбасном, кулинарном, желатиновом, клееваренном и других производствах. Соединительная ткань составляет в среднем 16 % массы мясной туши большинства домашних животных. Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов (клеток). В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков. Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, которыми мышцы прикрепляются к

костям, связки, а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей. В соединительной ткани различают волокна трех видов: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (выйная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов). Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.

2. Рыхлая волокнистая соединительная ткань входит во все органы. Её структурным элементом является аморфное основное (межклеточное) вещество; тончайшие волоконца; форменые элементы. В зависимости от вида соединительной ткани находятся в различном состоянии. Оно полужидкое, слизеподобное, с различными тончайшими мембранами. В результате химических изменений основное вещество уплотняется, сохраняя некоторую эластичность, и превращается в хрящевую ткань. Дальнейшее уплотнение основного вещества в результате накопления минеральных солей приводит к образованию прочной костной ткани. В межклеточном веществе в виде хаотических переплетений, а иногда упорядочено находятся разнообразные по строению и химической природе волоконца. В соединительной ткани некоторых видов они заполняют всё меклеточное, пространство. Волокна этой ткани имеют различную форму и функцию. Различают три типа волоконец: коллагеновые (неветвящиеся и образующие мало растяжимые пучки), эластиновые(имеют желтоватую окраску, тонкие, не образующие пучков).

3. В межклеточном веществе в виде хаотических переплетений, а иногда упорядочено находятся разнообразные по строению и химической природе волоконца. В соединительной ткани некоторых видов они заполняют всё меклеточное пространство. Волокна этой ткани имеют различную форму и функцию. Различают три типа волоконец: коллагеновые (неветвящиеся и образующие мало растяжимые пучки), эластиновые(имеют желтоватую окраску, тонкие, не образующие пучков). Они беструктурны, способны разветвлятся и соединяться между собой. Длина эластических волокон, в отличии от калагенновых, при растяжении может увеличиватся вдвое. Ретикулиновые(тонкие ветвящиеся волоконца, образующие густую сеточку, которая пронизывает основное вещество). Все эти волокна состоят из фибрилярных белков различного вида, находящихся в комплексе со сложными углеводами-мукополисахаридами. Их фибриллы состоят из тонких протофибрилл, причем колагеновые и ретикулиновые облодают поперечной исчерченостью. Свойства собственно соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волоконец. Между волоконцами находится небольшое количество форменых элементов.

4. Форменные элементы-это клетки соединительной ткани, играющие важную роль в развитии, питании и жизнидеятельности ткани. Клетки имеют различную форму и функцию. Основными и наиболее часто встречающимися клетками являются фибробласты (фиброциты), оседлые макрофаги (гистиоциты), адвентициальные и тучные клетки. Фибробласты-это крупные, отростчатые, чаще вытянутые клетки с большими светлыми ядрами. Они участвуют в образовании межклеточного вещества и волокон рыхлой волокнистой соединительной ткани. Осёдлые макрофаги-это округлые или овальной формы клетки с резко очерченными контурами и с небольшими плотными ядрами. Эти клетки получили название больших фагоцитов, выполняющих защитную функцию организма. Адвентициальные клетки-относятся к молодым отростчатым формам клеток образующим все клетки входящие в состав рыхлой волокнистой соединительной ткани, располагающихся вокруг кровеностных сосудов. Тучные клетки-это крупные овальные, реже неправильной формы клеточные элементы, содержащие в цитоплазме специфическую базофильную зернистость. Они принимают участие в образовании основного вещества соединительной ткани.

5. Коллаген-является клейдающим веществом,которое при нагревании сводой образует клей или желатин, он составляет около 30% всех белков животного организма, входит в состав рыхлой и плотной соединительной, костной, хрящевой и покровной тканей, участвует в образовании сухожилий, связок, фасций. По различию образования желатина под действием горячей воды коллаген подразделяют на волокнистые 9в дерме и сухожилиях), гиалиновый (в костной ткани), хондриновый (хрящи), ихтулиновый (рыбий пузырь). Коллаген-основа коллагенновых волокон представляющих собой пучки мельчайших фибрил для которых характерна механическая прочность. Коллаген имеет фибрилярное строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (протофибрил) для которых характерно явление двоиного лучепреломление. Молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 нм и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. Частицы указаного размера и строения представляют собой структурную единицу-«мономер», или молекулу коллагена. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец в конец) и поперечном направлениях образуется четвертичная структура коллагена — протофибрилла, представляющая собой тончайшие волоконца, облодающие поперечной исчерченностью. Протофибрилы объединяются в фибриллы более крупные единицы имеющие диаметр в пределах сотен нанометров.

6. От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота-17.6%, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в нем мало тирозина и метионина и значительно больше пролина, оксипролина, гликокола, а также оксилизина. Таким образом коллаген является неполноценным белком. Из всех аминокислотных остатков коллагена ¼ часть состовляет гликокол, ¼ часть-пролин и оксипролин. Коэфициент пересчета азота на белок для коллагена равен 5.68. В построении трпоколлагена, протофибрил и фибрилл участвуют глюкоза, различные мукополисахариды, выполняющие роль стабилизирующего, цементирующего вещества. В составе коллагена имеется 0.86% углеводов и 0.05% гексозаминов.

7. Коллаген хорошо набухает; при этом его масса увеличивается в 1.5-2 раза. Cпособность калогена к набуханию имеет большое практическое значение для мясного, желатинового и кожевенного производства, нативный коллаген нерастворим в воде и органических растворителях и в очень слабой степени подвергается воздействию разведенных кислот, щелочей, протеолитических ферментов, в т.ч трипсин, химотрипсин, катепсин. Нерастворимость и устойчивость коллагена объясняется наличием особых поперечных связи в его молекуле, такие связи образованы прежде всего при участии оксипролина. Нативный коллаген находясь в составе соединительно-тканных образований довольно медленно переваривается пепсином, скорость переваривания зависит от степени измельчения коллагенового сырья и ph среды. Для коллагена характерно взаимодействие с рядом химических соединений называемых дубителями(альдегиды,хромовые соли) в результате дубления коллаген становится инертным к действию кипящей воды весьма стабильным по отношению к протеолитическим ферментам и к механическим воздействиям.

8. При нагревание коллаген с водой до 65 °С его волокна деформируются, изгибаются, длина их сокращается до 1/3 первоначальной величины, одновременно с этим они теряют поперечную исчерченность, становятся более эластичными и прозрачно-стекловидными. Такое изменение свойств коллагена при нагревании (называемое сваривание) явление необратимое. Сваренный или перешедший в желатин коллаген легко переваривается трипсином, так как в виду нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей разрушение четвертичной, третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействие. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60% мукоидов, содержащихся в ткани, и это обуславливает потерю полосатости волокон коллагена. Чем больше оксипролина содержится в коллагене тем выше температура сваривания предварительная разрушение поперечных связей щёлочью снижает температуру сваривания при разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимые вещества желатин это наблюдается в том случае если коллаген в течение долгого времени нагревать в воде при температуре 65-90 °С скорость перехода коллагена желатин зависит от вида животного вида сырья температуры и предварительной обработки главным образом щелочами и кислотами, различают желатин щелочного и кислотного способов обработки чем больше разрыхлен коллаген тем ниже температура его перехода в раствор, набухший коллаген разваривается значительно быстрее более плотно и при менее высокой температуре что используется при получении желатина высокого качества. У желатина щелочной обработки частицы состоят из одной цепочки,а у желатина кислотной обработки- пачки цепочек соединенных поперечными связями. Растворы желатина очень вязкие, характерно образование студня-геля. Он предстовляет собой сетку макромолекул и мицелл. При нагревании до 45°С он растворяется, способен набухать, при кипячении быстро гидролизуется.

9. В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина. По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина. Эластин — неполноценный белок. В нем отсутствует триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, паиаином, бромелином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, слабых растворах кислот и щелочей; даже концентрированная серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина. При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако из поджелудочной железы удалось выделить фермент эластазу (панкреатинпептидазу), которая за 42 ч при температуре 37С полностью растворяет эластин. Из всего сказанного выше видно, что качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, их строения и толщины.

10. Ретикулин обнаружен в составе ретикулиновых волокон, находящихся в структуре как соединительной, так и ретикулярной ткани. Ретикулярная ткань в которой ретикулиновые волокна находятся в виде сети, образует основу кроветворных органов: костного мозга, селезенки, лимфатических узлов, а также участвует в построении ткани легких. Ретукулин входит в структуру саркоплазмы. Он состоит из тонких поперечноисчерченных фибрил с периодом повторяемости 64 нм. Ретикулин отличается от калогенна: в нем меньше азота, больше серы, но наличие в его молекуле оксилизина и высокое содержание пролина и оксипролина объединяет эти пртеиды в одну коллагеновую группу. В молекуле ретикулина содержится 4.5 % углеводов, 10-12% липидов и 0.16% гексозамина. Ретикулин- сложный белок, почти не набухает в воде, а также довольно устойчив.

11. Муцины и мука иды — сложные белки (глкюкопротеиды), имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. Муцины являются обязательной составной частью секретов: слюны, слизистой оболочки. Имеют кислый характер, не свёртываются при нагревании и растворяются в спирте.