Мышечная ткань млекопитающих

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

УЛЬЯНОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Институт  медицины, экологии и физической культуры

Экологический факультет

Кафедра общей биологии 
 
 

КУРСОВАЯ  РАБОТА 
 
 
 
 
 

Студент Алиева Гюнель Эльдаровна,

3 курс, специальность  биология                                  ______________________

                                                                                                                                         подпись, дата

                                                                                                 ______________

                                                                                                                                              (оценка)

Научный руководитель, к.б.н.,

доцент, Н. А. Курносова                                               _____________________

                                                                                                                                          подпись, дата 
 
 
 
 

Ульяновск, 2010

СОДЕРЖАНИЕ

Введение ....................................................................................................................3

Обзор литературы .....................................................................................................5

    1 Морфофункциональная характеристика мышечно-челюстного аппарата

    млекопитающих ....................................................................................................5

    2 Мышечная ткань млекопитающих…………………………………………

        2.1 Строение мышцы млекопитающих  …………………………………..

        2.2  Морфофункциональная характеристика скелетных мышц

        млекопитающих…………………………………………………………….         

        2.3 Морфофункциональная характеристика двубрюшной мышцы 

        (m. digastricus)……………………………………………………………...          

3 Особенности  развития и функционирования  мышечно-челюстного аппарата

в связи с  различиями пищи и характера питания ...........................................

Заключение ..............................................................................................................

Список использованных источников ...................................................................  
 
 
 
 
 
 
 

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность  работы. Одной из наиболее актуальных проблем современной биологии является выяснение механизмов регуляции онтогенеза на эпигенетических уровнях – клеточном, тканевом, органном и организменном (Сапин М.Р., 2000). Успешное решение ряда вопросов указанной проблемы  может быть достигнуто путем активного вмешательства в онтогенез с целью изменения хода морфогенеза органов и последующего их изучения. В этой связи наибольший интерес представляет модель гиподинамических условий для скелетной мускулатуры. При ограничении подвижности происходят выраженные изменения скелетных мышц (Широченко Н.Д. с соавт., 2002; Горский В.В., Кузнецов С.Л., 2004; Liu C. et al., 2000; Vijayan K. Et al., 2001; Isfort R.J. et al., 2002). Характер функциональной активности скелетной мускулатуры существенно влияет на состояние многих взаимосвязанных с ней систем органов. Значение двигательной активности наиболее четко проявляется при ее ограничении. Доказано, что практически нет такого органа или системы, функция которых бы не изменилась в условиях гиподинамии (Коваленко Е.А., Гуровский Н.Н., 1980). Однако влияние гиподинамии на мускулатуру челюстного аппарата продолжало оставаться неизученным до появления работ В.Ф. Сыча и Н.А. Курносовой (1996, 1997, 1998, 1999, 2002). Результатами этих исследований убедительно продемонстрировано существенное влияние гиподинамии на гистологическую структуру мышц. Актуальность подобных исследований особенно возросла в связи с изменением характера питания современного человека, потреблением все более тщательно механически обработанных продуктов питания. Вследствие этого получили широкое распространение гиподинамия жевательных мышц, патологические изменения пародонта, одонтогенные воспалительные процессы и другие отклонения в развитии и функциональные расстройства челюстного аппарата (Логинова Н.К., Гусева И.Е., 1998; Мосолов Н.Н., 2000). Дать объективную оценку результату подобной гиподинамии у современного человека невозможно, так как она взаимосвязана с воздействием множества других неблагоприятных факторов и можно регистрировать лишь суммарный результат всех влияний. С учетом этого было проведено специальное экспериментально-морфологическое исследование влияния потребления диспергированной (доведенной до пастообразного состояния путем механического измельчения) пищи на организм белых крыс в постнатальном онтогенезе. При этом челюстная мускулатура заслуживает внимания как благоприятный объект для морфологического исследования из-за возможности экспериментального изменения функциональной нагрузки с соблюдение максимально приближенных к естественным условий и практически полным устранением биоповреждающего эффекта (Рябченюк Н.А., Сыч В.Ф., 2000; Курносова Н.А., 2002). Практически неизученными остаются возможности «самоустранения» организмом отрицательных последствий гиподинамии после прекращения ее влияния и полной нормализации двигательной активности животных. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1 Морфофункциональная  характеристика мышечно-челюстного  аппарата млекопитающих

    Мышечно-челюстной аппарат в процессе своего эволюционного развития прошел ряд изменений, приспосабливаясь к различным условиям существования. У млекопитающих нижняя челюсть осуществляет чрезвычайно разнообразные движения. Это обусловливается особым строением челюстного сустава и соответствующим расположением жевательных мышц. Мышечно-челюстной аппарат человека постепенно терял свою первоначальную несложную форму и функцию, которые становились более сложными и совершенными. Форма зубов у низших позвоночных и у некоторых видов млекопитающих однотипная (гомодонтные зубы). Зубы человека имеют различную форму они гетеродентичны и диференцировались на группы соответственно их форме и функции.

    Определение взаимоотношений между функцией и морфологическими параметрами всегда было одним из самых интригующих вопросов в биологических исследованиях. В частности, активность жевательных мышц играет ключевую роль в формировании морфологии лица (Ueda H.M., Ishizuka Y., Miyamoto K., Morimoto N., Tanne K., 1998; Ueda H.M., Miyamoto K., Saifuddin M.D., Ishizuka Y., Tanne K., 2000). На максимальную мышечную силу могут влиять несколько факторов: число волокон, их наклон и состав, нейро-активация, а также черепно-лицевая морфология (Raadsheer M.C., Van Ginkel F.C., Prahl-Andersen B., 1999). Действительно, большинство из этих факторов человек не может исследовать непосредственно. Только мышечная морфология, размеры и активность (обычно определяемая с помощью электромиографических (ЭМГ) исследований), а также черепно-лицевую морфологию можно измерить in-vivo, а их взаимоотношения широко исследованы с помощью биомеханических моделей (Throckmorton G.S., Finn R.A., Bell W.H., 1980).  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

2 Мышечная ткань

Мышцы (от лат. musculus — мышка, маленькая мышь) — органы тела животных и человека, состоящие из упругой, эластичной мышечной ткани, способной сокращаться под влиянием нервных импульсов. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания. Мышцы состоят на 86,3 % из воды.Мышцы позволяют двигать частями тела и выражать в действиях мысли и чувства. Человек выполняет любые движения — от таких простейших, как моргание или улыбка, до тонких и энергичных, какие мы наблюдаем у ювелиров или спортсменов — благодаря способности мышечных тканей сокращаться. От исправной работы мышц, состоящих из трёх основных групп, зависит не только подвижность организма, но и функционирование всех физиологических процессов. А работой всех мышечных тканей управляет нервная система, которая обеспечивает их связь с головным и спинным мозгом и регулирует преобразование химической энергии в механическую. В теле человека 640 мышц (в зависимости от метода подсчета дифференцированных групп мышц их общее число определяют от 639 до 850). Самые маленькие прикреплены к мельчайшим косточкам, расположенным в ухе. Самые крупные — большие ягодичные мышцы, они приводят в движение ноги. Самые сильные мышцы — жевательные. По форме мышцы очень разнообразны. Чаще всего встречаются веретенообразные мышцы, характерные для конечностей, и широкие мышцы — они образуют стенки туловища. Если у мышц общее сухожилие, а головок две или больше, то их называют двух-, трёх- или четырёхглавые мышцы.

2.1 Строение мышц  млекопитающих

Минимальный структурный элемент всех типов  мышц — мышечное волокно, каждое из которых в отдельности является не только клеточной, но и физиологической единицей, способной сокращаться. Это связано со строением такого волокна, содержащего не только органеллы (ядро клетки, митохондрии, рибосомы, комплекс Гольджи), но и специфические элементы, связанные с механизмом сокращения — миофибриллы. В состав последних входят сократительные белки — актин и миозин.

Актин — сократительный белок, состоящий  из 375 аминокислотных остатков с молекулярной массой 42300, который составляет около 15 % мышечного белка. Под световым микроскопом более тонкие молекулы актина выглядят светлой полоской (так называемые Ι-диски). В растворах с малым содержанием ионов актин содержится в виде единичных молекул с шарообразной структурой, однако в физиологических условиях, в присутствии АТФ и ионов магния, актин становится полимером и образует длинные волокна (актин фибриллярный), которые состоят из спирально закрученных двух цепочек молекул актина. Соединяясь с другими белками, волокна актина приобретают способность сокращаться, используя энергию, содержащуюся в АТФ.

Миозин  — основной мышечный белок; содержание его в мышцах достигает 60 %. Молекулы состоят из двух полипептидных цепочек, в каждой из которых содержится более 2000 аминокислот. Белковая молекула очень велика (это самые длинные полипептидные цепочки, существующие в природе), а её молекулярная масса доходит до 470000. Каждая из полипептидных цепочек оканчивается так называемой головкой, в состав которой входят две небольшие цепочки, состоящие из 150—190 аминокислот. Эти белки проявляют энзиматическую активность АТФазы, необходимую для сокращения актомиозина. Под микроскопом молекулы миозина в мышцах выглядят темной полоской (так называемые А-диски).

Актомиозин  — белковый комплекс, состоящий  из актина и миозина, характеризующийся  энзиматической активностью АТФазы. Это значит, что благодаря энергии, освобожденной в процессе гидролиза  АТФ, актомиозин может сокращаться. В физиологических условиях актомиозин создает волокна, находящиеся в определенном порядке. Фибриллярные части молекул миозина, собранные в пучок, образуют так называемую толстую нить, из которой перпендикулярно выглядывают миозиновые головки. Молекулы актина соединяются в длинные цепочки; две таких цепочки, спирально закрученные друг вокруг друга, составляют тонкую нить. Тонкая и толстая нити расположены параллельно таким образом, что каждая тонкая нить окружена тремя толстыми, а каждая толстая нить — шестью тонкими; миозиновые головки цепляются за тонкие нити.

Саркомер — это структурная единица миофибриллы. Каждая миофибрилла имеет поперечные темные и светлые диски, имеющие неодинаковое лучепреломление (анизотропные A-диски и изотропные I-диски). Каждая миофибрилла окружена продольно расположенными и анастомозирующими между собой петлями агранулярной эндоплазматической сети — саркоплазматической сети, или саркоплазматического ретикулума. Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру — Z-линию (или телофрагму). Она построена в виде сети из белковых фибриллярных молекул, среди которых существенную роль играет альфа-актинин. С этой сетью связаны концы тонких, актиновых, филаментов. От соседних Z-линий актиновые филаменты направляются к центру саркомера, но не доходят до его середины. Филаменты актина объединены с Z-линией и нитями миозина фибриллярными нерастяжимыми молекулами небулина. Посередине темного диска саркомера располагается сеть, построенная из миомезина. Она образует в сечении М-линию, или мезофрагму. В узлах этой М-линии закреплены концы толстых, миозиновых филаментов. Другие их концы направляются в сторону Z-линий и располагаются между филаментами актина, но до самих Z-линий тоже не доходят. Вместе с тем эти концы фиксированы по отношению к Z-линиям растяжимыми гигантскими белковыми молекулами титина. Молекулы миозина имеют длинный хвост и на его конце две головки. При повышении концентрации ионов кальция в области присоединения головок (в своеобразном шарнирном участке) молекула миозина изменяет свою конфигурацию. При этом (поскольку между миозиновыми филаментами расположены актиновые) головки миозина связываются с актином (при участии вспомогательных белков — тропомиозина и тропонина). Затем головка миозина наклоняется и тянет за собой актиновую молекулу в сторону М-линии. Z-линии сближаются, саркомер укорачивается. Альфа-актининовые сети Z-линий соседних миофибрилл связаны друг с другом промежуточными филаментами. Они подходят к внутренней поверхности плазмолеммы и закрепляются в кортикальном слое цитоплазмы, так что саркомеры всех миофибрилл располагаются на одном уровне. Это и создает при наблюдении в микроскоп впечатление поперечной исчерченности всего волокна. Источником ионов кальция служат цистерны агранулярной эндоплазматической сети. Они вытянуты вдоль миофибрилл около каждого саркомера и образуют саркоплазматическую сеть. Именно в ней аккумулируются ионы кальция, когда миосимпласт находится в расслабленном состоянии. На уровне Z-линий (у амфибии) или на границе А- и I-дисков (у млекопитающих) канальцы сети меняют направление и располагаются поперечно, образуя расширенные терминальные или (латеральные) L-цистерны. С поверхности миосимпласта плазмолемма образует длинные трубочки, идущие поперечно в глубину клетки (Т-трубочки) на уровне границ между темными и светлыми дисками. Когда клетка получает сигнал о начале сокращения, этот сигнал перемещается по плазмолемме в виде потенциала действия и распространяется отсюда на мембрану Т-трубочек. Поскольку эта мембрана сближена с мембранами саркоплазматической сети, состояние последних меняется, кальций освобождается из цистерн сети и взаимодействует с актино-миозиновыми комплексами (они сокращаются). Когда потенциал действия исчезает, кальций снова аккумулируется в цистернах саркоплазматического ретикулума и сокращение миофибрилл прекращается. Для развития усилия сокращения нужна энергия. Она освобождается за счет АТФ- АДФ-превращений. Роль АТФазы выполняет миозин. Источником АТФ служат главным образом митохондрии, поэтому они и располагаются непосредственно между миофибриллами.