Мышечная ткань

1.1 Мышечная ткань.

1. Мышечная ткань-это сочетание мышечных клеток мышечных волокон неклеточные структуры Объединенных живую единую систему характеризующийся определенным составом строением и функциями. По морфологическому строению различают мускулатуру: поперечно полосатую (скелетная мускулатура), гладкую (входит в состав тканей желудочно-кишечного тракта, диафрагмы,кровеносных сосудов,матки), смешанную ( сердечная мышца). Основным структурным элементом поперечно-полосатой мышечной ткани является мышечное волокно. Мышечные волокна слагаются в мышечные пучки в них волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани которые называются эндомизием. Он образован тонким и нежным коллагеномыми, эластиновыми и ретикулиновыми волокнами собранными в пучки. В свободном пространстве между ними находится межуточное вещество строение эндомизия во всех мускулах одинаково. Первичные мышечные пучки объединяются во вторичные третичные и т д, пучки высшего порядка покрыты соединительной оболочкой перимизием и в совокупности образуют мускул.  Эндомизий и перимизий это строма или каркас мышцы их прочностные свойства влияют на жесткость мышечной ткани.  На поверхности мышцы прослойки перемизия сливаются и образуют толстую прочную оболочку эпимизий. Перимизий и эпимизий  построенный из коллагеновых волокон различной структуры и прочности и содержат различное количество эластичных волокон. В перемизии и эпимизии мыш некоторых видов откормленных животных находятся жировые клетки образующие так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула.

2. Поверхность MВ покрыта эластичной оболочкой сарколемма. Она состоит из двух слоев с липидной прослойкой, внутренний слой (плазматический) представляет собой мембрану; внешний (базальный)  состоит из густой ости волокон двух видов преимущественно поперечно исчерчены коллагеновых и беструктурных эластиновых. Сарколемма обладает избирательной проницаемостью.  Через нее проходят молекулы углеводов, жирных кислот,  аминокислот, белков, их передвижения зависит от осмотического давления активной регуляции сакралемы, ее проницаемость регулируется нервной системой и изменяется при мышечной работе связанной с подкислением содержимого волокна внутренняя поверхность сакралемы органически связана с содержимым МВ а внешний слой с эндомизием. Сакролема очень прочная толщина зависит от диаметра мышечного волокна Поэтому чем больше диаметр мв тем прочнее сакралема и жестче мяса.

3. Большую большую часть МВ занимают активное сократительные элементы миофибриллы которые являются рабочим аппаратом волокна и играют роль в двигательной функции организма. Это волокнистые поперечно исчерченные структуры которые расположены в саркоплазме МВ продольно направленными параллельными пучками они существуют в виде длинных тонких структур. Миофибрилл различают правильно чередующиеся оптически более или менее плотной зоны. Одни из них в проходящем свете кажутся темными другие светлыми темные участки миофибрилл обнаруживают двойное лучепреломление а светлые не обладают этим свойством оптической неоднородности этих участков обуславливается неодинаковыми их строение и белковым составом светлые зоны пересекаются темной линии так называемой z-линией а центральная часть А-дисков разделена пополам М-линией функциональной единицей является сакромер который повторяется по длине миофибрилл и ограничивается двумя  Z-линиями. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных филаментов (белковых нитей) двух типов толстых и тонких. Тонкие филаменты состоят из белка актиа. Толстые филаменты построены из белка миозина.

4. Фибриллы окружены и тесно связаны с особой структурой состоящий из трубочек и пузырьков саркоплазматическим ретикулумом это сложный трехмерный лабиринт мембранных каналов многочисленные складки и разветвления которого заполняют всю саркоплазму пространство внутри эндоплазматического ретикулума называется цистернами используется в качестве каналов по которым осуществляется транспорт различных веществ как правило из МВ во внешнюю среду в некоторых МВ он служит для запасания питательных веществ участвует в биосинтезе липидов в различных клетках саркоплазматический ретикулум отличается по форме и функциям в МВ скелетных мышцы сокращение которых стимулируется ионами кальция участвует в процессе расслабления обеспечивает реабсорбцию этих ионов.

5. Саркоплазма это сплошная неоднородная масса сложного состава по консистенции представляющая собой белковый золь низкой вязкости с капельками жира гликогеном и саркоплазматический ретикулум в ней растворены многие ферменты и ферментативные системы а также белки обеспечивающие связывание хранение и транспорт питательных веществ микроэлементов и кислорода здесь находится большое количество биомолекул разных типов метаболитов и собственно строительных блоков биополимеров. В саркоплазме растворены различные коферменты нуклеотиды системы переноса энергии неорганические соединения. В саркоплазме различают слой зернистой цитоплазмы прилегающей к ядрам и межфибрилярную плазму запоняющую промежутки между фибриллами. Зернистая цитоплазма содержит различные органоиды межфибрилярная  плазма представляет собой прозрачную жидкость с диффузионными отложениями липидов гликогена и других нерастворимых в воде веществ.

6. Каждая мв содержит много ядер вытянутой плоской формы находящихся на периферии клеток вблизи сарколеммы в ядрах содержится ДНК они окружены ядерной оболочкой состоящей из двух близко расположенных друг к другу мембран разделенных узким пространством, мембраны ядерной оболочки слипаются образуя ядерные поры через которые происходит обмен веществ кроме ДНК в ядре содержится РНК и ряд специфических белков и других веществ, ядро имеет сложную структуру и выполняет ряд важных биологических функций связаных с хранением и передачей наследственных признаков.  Митохондрии-клеточные органеллы размеры внешний вид место локализации и количество которых могут варьироваться в очень широких предела в зависимости от вида клеток. В мв митохондрии имеют продолговатую шарообразную форму. Каждый митохондрия имеет 2 митохондрии мембранные системы гладкая внешняя мембрана полностью окружает все митохондрия внутренняя мембрана образует выступающие внутрь складки кристы внутренняя пространства кристов заполнено гелеподобным веществом матриксом, функции митохондрии: “силовые станции” поставляют энергию которая образуется в виде АТФ.

7. Рибосомы имеют сферическую форму и находится в саркоплазме либо в свободном либо в связаном с мембранами саркаплазматического ретикулума виде. Они состоят из двух субьединиц и содержат белки и РНК. Функция рибосом: являются местом синтеза белков. Лизосомы- это окруженные липопротеиднои мембранной сферические пузырьки размер которых варьирует, лизосомы играют роль контейнеров заполненных различными гидролитическими ферментами способными переваривать уже ненужные клеточные белки, полисахариды, липиды. Оболочка лизосом предотвращает активное действие этих ферментов на полезные компоненты клетки ненужные клетки вещества избирательно переносятся внутрь лизосом где распадаются до простейших составных частей которые транспортируются в саркоплазму и выводятся из клетки ферменты лизосомы имеют важное значение в процессе созревания мышечной ткани содержащиеся ферменты становятся свободными и преобразуют измененные в процессе посмертного окоченения белки МВ в результате чего они приобретают ряд полезных свойств и формируют нужное качество готового сырья.

8. Различают две формы воды-свободная и связаная. Свобоная имеет квазикристалическую координировану структуру и ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Связанная активно удерживается главным образом белковыми веществами и другими компонентоми клеток. Около 70% воды асоциируется с белками миофибрилами и влияет на стабилизацию их простронственой конфигурации, определяя их функциональную деятельность. Связаная вода имеет низкую точку замерзания,меньше обьемом, неспособна растворять вещества. Главным компонентом органического вещества мыщцы является белковые вещества на долю которых приходится 18-22 массы ткани. Некоторые из них находятся в раствореном состоянии в саркоплазме,а большая часть включена в плотные структуры клетки. Растворимость белков зависит от соотношения в молекуле количества неполярных гидрофобных и полярных гидрофильных групп их взаимног расположения а также силы взаимодействия между белковыми молекулами. Фракция водоростваримых белков характеризуется обычно глобулярным строением молекул. Эти белки в основном входят в состав жидкой части саркаплазмы. Они легко растваримы в воде. Водорастворимые белки это белки саркоплазмы.  Белкам мышечной ткани нерастворимых в воде присуще фибриллярная строения белки извлекаемые солевыми растворами в основном составляют структуру миофибрилл то есть сократительного аппарата мышц белки составляющие оболочку клетки называются белками стромы.

9. Белки саркоплазмы характеризуются обычно глобулярным строением молекул. Это полноценные, в основном водорастворимые белки, которые составляют от общего количества белковых веществ мышечного волокна следующий процент: миоген — 20 %, глобулин X — 20, миоальбумин — 1...2, миоглобин — 1 %. Все они, за исключением миоглобина, гетерогенны, т. е. состоят из нескольких фракций белков, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Белки саркоплазмы способны желировать в присутствии АТФ. При высоких концентрациях кальция гель разжижается. Это связанно с присутствии в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивается. Фракция миогена растворима в воде. Изоэлектрическая точка миогеновой фракции лежит в пределах рН 6...6,57; температура свертывания 55...66 'С. В составе этой фракции содержатся многие ферменты мышечной ткани. Один из белков фракции миогена обладает альдолазной активностью, т. е. способен расщеплять 1,6-фруктозодифосфат на две фосфотриозы. Глобулин Х—это псевдоглобулин, так как для его растворения достаточно того количества солей, которое имеется в мышечной ткани (1...1,4%). Изоэлектрическая точка глобулина X находится при рН 5,2. В растворе белок коагулирует при 50 °С. Глобулин X обладает ферментативными свойствами. Миоальбумин — это типичный альбумин. Его изоэлектрическая точка находится при значении рН в пределах 3,0...3,5; температура коагуляции 45...47°С.

10. Миоглобин состоит из белковой части — глобина и небелковой части — гема, в составе которого содержится железо. Он окрашен в темно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани. При жизни животного МЬ участвует в питании мышц кислородом, получая его от гемоглобина (НЬ) крови. Характерная черта миоглобина — его способность легко соединяться и транспортировать различные газы — кислородом, оксидом азота, сероводородом, диоксидом углерода, аммиаком, получил название дыхательного пигмента. При этом железо гема не окисляется (остается двухвалентным). Соединение миоглобина с кислородом — оксимиоглобин (МЬ02) имеет ярко-красную окраску, легко диссоциирует на миоглобин и кислород, а соединение миоглобина с N0, Н25 и другими газами более стойкое. При длительном воздействии кислорода воздуха и некоторых других реагентов железо гема окисляется в трехвалентное и миоглобин превращается в метмиоглобин (МетМЬ), окрашенный в коричневый цвет. Последний при определенных условиях может быть вновь восстановлен в миоглобин. Миоглобин хорошо растворяется в воде.

11. Белки саркоплазмы характеризуются обычно глобулярным строением молекул. Это полноценные, в основном водорастворимые белки, которые составляют от общего количества белковых веществ мышечного волокна следующий процент: миоген — 20 %, глобулин X — 20, миоальбумин — 1...2, миоглобин — 1 %. Все они, за исключением миоглобина, гетерогенны, т. е. состоят из нескольких фракций белков, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Белки саркоплазмы способны желировать в присутствии АТФ. При высоких концентрациях кальция гель разжижается. Это связанно с присутствии в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикулума. Очищенные от примесей белки саркоплазмы способность желировать утрачивается. Фракция миогена растворима в воде. Изоэлектрическая точка миогеновой фракции лежит в пределах рН 6...6,57; температура свертывания 55...66 'С. В составе этой фракции содержатся многие ферменты мышечной ткани. Один из белков фракции миогена обладает альдолазной активностью, т. е. способен расщеплять 1,6-фруктозодифосфат на две фосфотриозы. Глобулин Х—это псевдоглобулин, так как для его растворения достаточно того количества солей, которое имеется в мышечной ткани (1...1,4%). Изоэлектрическая точка глобулина X находится при рН 5,2. В растворе белок коагулирует при 50 °С. Глобулин X обладает ферментативными свойствами. Миоальбумин — это типичный альбумин. Его изоэлектрическая точка находится при значении рН в пределах 3,0...3,5; температура коагуляции 45...47°С.

12. Миозин составляет 35...40 % всех белков мышечной ткани. Относится к фибрилярным белкам получен в кристаллическом виде, по растворимости и высаливаемости это типичный глобулин, включает полный набор аминокислот, около 70% которых приходится на дикарбоновые кислоты, что придает белку кислый характер. Изозлектрическал точка находится при рН 5,4. Большое количество полярных групп, а также фибрилярная форма молекул обуславливает высокую гидратацию миозина. Миозин обладает тремя функциями: 1- при физиологических значениях ионой силы и рн молекулы миозина в растворе спонтанно образуют волокна; 2-обладает ферментативной АТФ-азной активностью; 3-связывает полимеризованную форму актина. Молекула миозина асимитрична и сильно вытянута. На одном её конце расположена глобулярная часть, состоящая из двух головок. Длинный тяж молекулы миозина состоит из двух полипептидных цепей, закрученных в альфа-спираль, которые взаимно проникают друг в друга и образуют так называемый хвост молекулы. Две короткие полипептидные цепочки присоединяясь продолжают эту нить но не связываются в общую спираль, а находятся в свободном состоянии образуя шарообразное утолщение-головку. Если миозин подвергнуть ферментанивному расщеплению, то образуется фрагменты, при этом трипсин расщепляет миозин с образованием двух филоментов, названных легким меромиозином и тяжёлым меромиозином. Он катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. Выделяющаяся энергия используется в процессах мышечного сокращения.

13. Актин содержится в мышечном волокне в двух формах: глобулярной —Г-актин (молекулы шаровидные) и фибриллярной — Ф-актин (молекулы вытянутые). В живой мышце в спокойном состоянии актин находится в фибрилярной форме. Фибриллярный актин (Ф-актин) состоит из двух Г-актиновых цепей, образующих двойную спираль. Обе формы могут переходить друг в друга, причем Ф-актин является полимеризованным нитевидным производным Г-актина с двухспиральной структурой. Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов калия и магния и при участии сульфгидрильных групп белка. В глобулярном актине всегда содержится небольшое количество связанной АТФ. Изоэлектрическая точка актина находится при рН 4,7. Актин — полноценный, хорошо усваиваемый белок.

14. Белки миофибрилл — миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и другие — составляют около 80 % мышечных белков. Они участвуют в сокращении мышц. Актомиозин — сложный комплекс, состоящий из двух белков: актина и миозина. Актомиозин — белок, из которого в основном построены миофибриллы. В растворах он отличается высокой вязкостью, способен резко сокращаться при определенных концентрациях ионов калия и магния и АТФ. При более высоких концентрациях солей и АТФ актомиозин распадается на актин и миозин. Вязкость раствора при этом заметно снижается. Отношение актина к миозину в мышце 1 :3. Актомиозин обладает иными свойствами, чем миозин и актин. Сокращаясь, он вызывает сокращение мышц при жизни животного. Существенную роль в этом процессе играет АТФ, расщепляющаяся под действием АТФазы в присутствии ионов калия и магния. Актомиозин нерастворим в воде. При обработке мяса солевыми растворами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержанием актина в зависимости от длительности извлечения. Миозин содержится исключительно в двоякопреломляющей полосе, а актин в фибриллярной форме распределен по всей длине мышечного волокна. При изучении продольного и поперечного срезов миофибрилл выявлено наличие многочисленных нитей — протофибрилл, основных структурных элементов миофибрилл. Обнаружены протофибриллы двух типов: тонкие и толстые. Тонкие состоят из актина, а толстые состоят в основном из миозина.Толстые и тонкие протофибриллы соединены друг с другом поперечными мостиками. В мышечных волокнах в состоянии покоя нити миозина и актина вклиниваются одни между другими не на всю длину, а только частично. При распаде АТФ активизируются их функциональные группы, в результате чего группы актина передвигаются по поверхности миозиновых нитей. Образуется новый белковый комплекс — актомиозин, что сопровождается укорачиванием миофибрилл. Тропомиозин — структурный белок миофибрилл. Это неполноценный белок (отсутствует триптофан). Водные раствора его очень вязкие. Содержание тропомиозина составляет 3...5 % всех белков мышечной ткани; его изоэлектрическая точка находится при значении рН 4,6.