Биополимеры

Белки - полимерные электролиты, их пространственная конформация и кооперативные переходы зависят как от степени ионизации молекулы, так и от концентрации ионов в среде, что влияет на электростатические взаимодействия как между отдельными частями молекулы, так и между Б. и растворителем.

 

3.4 Функции белков

 

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов.

Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани.

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

 

3.5 Распад белков

 

Белки - это основной строительный материал различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков имеет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании. У здорового человека за сутки обновляется 1-2% общего количества белков тела. Период полураспада белков в мышцах и коже - 80 дней, в мозгу - 180 дней, в сыворотке крови и печени - 10 дней, у некоторых белков - гормонов - часы и минуты. Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз - протеолиз. Протеолитические ферменты локализованы в лизосомах и в цитозоле клеток. Распад клеточных белков приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь. В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин, который быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами, прежде всего ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана).

Протеолиз в кишечнике обеспечивают трипсин, химотрипсин, дипептидазы и другие, которые участвуют в более глубоком гидролизе белков по сравнению с гидролизом в желудке. Кроме того, слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно высвобождают N-концевые аминокислоты. На скорость гидролиза белков пищи указывает то, что через 15 минут после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (15N) аминокислоты, изотоп 15N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белка с пищей. Всасывание аминокислот происходит в основном в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.

 

 

 

3.6 Методы исследования  биополимеров

 

При исследовании строения и конформационных превращений Б. широко используются как очищенные природные Б., так и их синтетические модели, которые проще по строению и легче поддаются исследованию. Так, при изучении белков моделями служат гомогенные или гетерогенные полипептиды (с заданным или случайным чередованием аминокислотных остатков). Моделями ДНК и РНК являются соответствующие синтетические гомогенные или гетерогенные полинуклеотиды. К методам исследования Б. и их моделей относятся рентгеноструктурный анализ, электронная микроскопия, изучение спектров поглощения, оптической активности, люминесценции, методы светорассеяния и динамического двойного лучепреломления, седиментационный метод, вискозиметрия, физико-химические методы разделения и очистки и ряд др. Все методы, разработанные для изучения синтетических полимеров, применимы и к Б. При трактовке свойств Б. и их моделей, закономерностей их конформационных превращений используются также методы теоретической физики (статистической физики, термодинамики, квантовой механики и др.).

 

3.7 Строение биополимеров

 

Для того, чтобы выяснить, как устроены молекулы, образующие клетки, какова структура молекул, где они находятся в клетке, мы сначала вспомним строение клетки. Вспомнив, из чего состоит живая клетка, и какие функции выполняют те или иные органеллы, мы сможем заполнить следующую табличку. Оказывается, можно провести интересную аналогию с элементами, выполняющими схожие функции у живых организмов и государств. Выделим следующие функции:

защиты (внешнюю и внутреннюю);

транспортную (веществ и информации);

обеспечение клетки энергией и веществами;

хранение и передача информации.

За внешнюю защиту у клеток отвечает клеточная мембрана; у организмов - кожа, когти, перья, шерсть; у государств - погранвойска. Внутреннюю защиту клеткам обеспечивает система рестрикции - модификации. Для примера приведем бактериальную клетку. У нее есть специальные ферменты - рестриктазы (в пер. с англ. "ограничивать"), которые разрезают чужеродную ДНК. На собственных ДНК есть специальные химические метки, чтобы рестриктазы смогли их распознать. У организмов в качестве внутренней защиты существует иммунная система, а у государства - МВД, ФСК. Обеспечением энергией в животных клетках занимаются митохондрии, а в растительных - хлоропласты, в организмах - пищеварительная и дыхательная системы, в государстве же - организации типа Газпрома и АЭС. Обеспечение клетки веществами идет благодаря трансмембранным каналам, лизосомам, в организме - пищеварительной системе, а в государстве - сельскохозяйственной и др. промышленности.

Хранение и воспроизведение информации на клеточном уровне идет в ядре посредством ДНК, в организме эту функцию имеет мозг, центральная нервная система, в стране - школы, библиотеки, культура, искусство. Транспортируются вещества в клетке благодаря эндоплазматической сети, в организме - желудочно-кишечному тракту, дыхательной системе, крови; в стране-, нефте- и газопроводам, транспорту. Что же касается передачи информации, то в клетке этим занимается матричная РНК; в организме - нервы и гормоны (нервно-гуморальная система). Причем хочется отметить, что нервную систему можно сравнить с адресной доставкой (человек может получить письмо лично, и никто больше об этом не узнает), то есть по нервам можно доставить информацию очень точно к определенной мышце или определенному органу. А гормональную систему можно сравнить со СМИ, то есть она работает как система всеобщего оповещения. В государстве за информацию отвечают почта, телефонная сеть, Интернет и др. Мы провели аналогию с хорошо известными вам системами (организм и государство), чтобы иметь более абстрактное представление о строении клетки. В таблице добавлены индийские касты. Касты возникли, как структуры, фиксирующие функциональные особенности разных слоев населения. Кшатрии (воины) выполняют функции защиты; шудры (торговцы и ремесленники) - обеспечения питанием и энергией; брахманы (жрецы) - хранения и воспроизведения информации, вайшьи (торговцы) - транспорт вещества и информации. Далее мы переходим к изучению веществ, из которых состоит клетка, и будем говорить о связи структур и функций этих веществ. Основные атомы, составляющие живую клетку - это углерод, водород, кислород, азот и фосфор. Конечно, в полимерах присутствуют и другие вещества (например, сера), но сейчас мы рассмотрим комбинации этих пяти элементов. Как вы знаете, образование биополимеров возможно благодаря тому, что углерод четырехвалентен, способен образовывать 4 связи, и атомы углерода, связываясь друг с другом, могут образовывать длинные цепочки, состоящие из десятков атомов. Мы расскажем о четырех видах биополимеров: белках, нуклеиновых кислотах, липидах и углеводах; как они устроены и чем занимаются.

 

3.8 Физико-химические свойства белков

 

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.

Молекулярная масса белков

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.).

Денатурация белков

Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства.

Денатурация  - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С.

При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы. Таким образом, при денатурации белковая молекула полностью теряет биологические свойства, демонстрируя тем самым тесную связь между структурой и функцией. ( http://revolution.allbest.ru/biology/00295553_0.html )

 

4 Нуклеиновые Кислоты

 

Нуклеиновые Кислоты - биополимеры, состоящие из остатков фосфорной кислоты, сахаров и азотистых оснований (пуринов и пиримидинов). Имеют фундаментальное биологическое значение, поскольку содержат в закодированном виде всю генетическую информацию любого живого организма, от человека до бактерий и вирусов, передаваемую от одного поколения другому. Нуклеиновые кислоты были впервые выделены из клеток гноя человека и спермы лосося швейцарским врачом и биохимиком Ф.Мишером между 1869 и 1871. Впоследствии было установлено, что существует два типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновая (РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК), однако их функции долго оставались неизвестными. В 1928 английский бактериолог Ф. Гриффит обнаружил, что убитые патогенные пневмококки могут изменять генетические свойства живых непатогенных пневмококков, превращая последние в патогенные. В 1945 микробиолог О.Эвери из Рокфеллеровского института в Нью-Йорке сделал важное открытие: он показал, что способность к генетической трансформации обусловлена переносом ДНК из одной клетки в другую, а следовательно, генетический материал представляет собой ДНК. В 1940-1950 Дж. Бидл и Э. Тейтум из Станфордского университета (шт. Калифорния) обнаружили, что синтез белков, в частности ферментов, контролируется специфическими генами. В 1942 Т.Касперсон в Швеции и Ж.Браше в Бельгии открыли, что нуклеиновых кислот особенно много в клетках, активно синтезирующих белки. Все эти данные наводили на мысль, что генетический материал - это нуклеиновая кислота и что она как-то участвует в синтезе белков. Однако в то время многие полагали, что молекулы нуклеиновых кислот, несмотря на их большую длину, имеют слишком простую периодически повторяющуюся структуру, чтобы нести достаточно информации и служить генетическим материалом. Но в конце 1940-х годов Э. Чаргафф в США и Дж. Уайатт в Канаде, используя метод распределительной хроматографии на бумаге, показали, что структура ДНК не столь проста и эта молекула может служить носителем генетической информации.

Структура ДНК была установлена в 1953 М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком в Англии. Это фундаментальное открытие позволило понять, как происходит удвоение (репликация) нуклеиновых кислот. Вскоре после этого американские исследователи А. Даунс и Дж. Гамов предположили, что структура белков каким-то образом закодирована в нуклеиновых кислотах, а к 1965 эта гипотеза была подтверждена многими исследователями: Ф. Криком в Англии, М. Ниренбергом и С. Очоа в США, Х. Кораной в Индии. Все эти открытия, результат столетнего изучения нуклеиновых кислот, произвели подлинную революцию в биологии. Они позволили объяснить феномен жизни в рамках взаимодействия между атомами и молекулами. (Шабарова З.А., Богданов А.А. Химия нуклеиновых кислот и их компонентов, М., 1978.)