Биополимеры

Содержание

Введение……………………………………………………………...3

1.Элементы, содержащиеся в живых организмах…………………4

2.Биомономеры…………………………………………………..…5-6

3.Биополимеры

3.1 Биополимеры. Структура и функции………………………...7-8

3.2 Первичная  структура биополимеров……………...………….8-9

3.3 Денатурация  биополимеров……………………………….....9-10

3.4 Функции  белков……………...………………………………10-11

3.5 Распад  белков…………………………………………………….11

3.6 Методы  исследования биополимеров…………………...…......12

3.7 Строение  биополимеров……………………………………..12-13

3.8 Физико-химические свойства белков……………………….13-14

4.Нуклеиновые  кислоты

4.1 Типы и распространение………………………………………..16

4.2 Общие  свойства………………… ………………………….......16

4.3 Функция……………….…………………………………...........17

4.4 Трансляция  нуклеиновых кислот в белки…………  …………18

5.Углеводы

5.1 Моносахариды……………………………………..…………19-20

5.2 Дисахариды………...………………………………..……….20-21

5.3 Олигосахариды……………………...…………..……………....21

5.4 Полисахариды…………………………………………………21-22

5.5 Биологическая  роль……………………………….…………..22-23

5.6 Биосинтез……………………….…..………………..…………..23

5.7 Обмен…………………………….…………………………..…..23

5.8 Важнейшие  источники………………………………………23-24

6. Другие  молекулы, играющие важную биохимическую  роль

6.1 Коферменты………………………………………………………25

6.1.1 Кофакторы  ферментов……………………………….………..25

6.1.2 Неорганические  ионы…………………………………………25

6.1.3 Простетические  группы………………………………………26

6.1.4 Гем…………………………………………………………..26-27

6.1.5 Минеральное  питание растений и животных…………........27

6.2 Витамины……………………………………………....…….28-29

6.2.1 Антивитамины………………………………….………..........29

6.2.2 Поливитамины……………………………….……………..29-30

Заключение…………………………………………………….……31

Библиографический список………………………………………..32

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

 

Биополимеры - класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев - мономеров. Мономеры белков - аминокислоты, нуклеиновых кислот - нуклеотиды, в полисахаридах - моносахариды. Выделяют два типа биополимеров - регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1 Элементы, содержащиеся в живых организмах

 

В земной коре встречается около 100 химических элементов, но для жизни необходимы только 16 из них (табл.1). Наиболее распространены в живых организмах (в порядке убывающего числа атомов) четыре элемента: водород, углерод, кислород и азот. На их долю приходится более 99% как массы, так и числа атомов, входящих в состав всех живых организмов. Однако в земной коре первые четыре места по распространенности занимают кислород, кремний, алюминий и натрий. Биологическое значение водорода, кислорода, азота и углерода связано в основном с их валентностью, равной соответственно 1, 2, 3 и 4, а также с их способностью образовывать более прочные ковалентные связи, нежели связи, образуемые другими элементами той же валентности. (Грин, Н., Стаут У., Тейлор Д.  Биология в 3-х т., т.1, 1990.)

 

Таблица 1 Элементы, встречающиеся в живых организмах.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. Биомономеры

 

Химические вещества, содержащиеся в живых организмах, зачастую бывают чрезвычайно сложными. Некоторые относительно простые органические молекулы (биомономеры) соединяются и образуют сложные биологические молекулы (биополимеры), такие, как белки и нуклеиновые кислоты (ДНК). Биополимеры могут содержать сотни и тысячи более простых, связанных вместе молекул. Аминокислоты (биомономеры) - это простые строительные блоки для белков (биополимеров). Живые организмы имеют в основном 20 разновидностей аминокислот. Несколько сотен таких аминокислот могут соединиться и образовать одну белковую молекулу. Нуклеиновые кислоты (биополимеры) имеют еще более сложное строение, включающее комбинацию нуклеотидов (биомономеров), которые в свою очередь состоят из сахара, фосфата и нуклеотидного основания. (Существуют главным образом четыре разных вида нуклеотидных оснований.) Нуклеиновые кислоты могут содержать миллионы нуклеотидов. Основные наследственные черты и метаболическая информация об организме зашифрована в последовательности различных видов нуклеотидных оснований. Ученые разделяют нуклеиновые кислоты на ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Разница между ними заключается в том, что они содержат немного отличающиеся друг от друга виды сахара. 
      В 1953 году Стэнли Миллер опубликовал результаты ныне широко известного опыта по синтезу биомономеров. Бессчетное число учебников описывает данный эксперимент как первый шаг к пониманию самопроизвольного происхождения жизни. Миллер работал в Чикагском университете в лаборатории Нобелевского лауреата Гарольда Ури, где ему удалось получить аминокислоты в условиях, которые, как считали некоторые ученые, существовали на первобытной земле. Он добился этого с помощью закрытого химического прибора, в котором подверг электрическим разрядам смесь из метана, водорода, аммиака и водяного пара. С тех пор этот эксперимент многократно повторяли и совершенствовали в разных лабораториях. В результате подобных опытов была получена большая часть биомономеров, необходимых для белков или нуклеиновых кислот. 
      Хотя исследователи сравнительно легко синтезируют множество биомономеров в лабораторных условиях, соотнесение этих экспериментов с тем, что в действительности могло происходить на первобытной земле, вызывает целый ряд вопросов. Например, аминокислоты образуются в щелочной среде, в то время как данная среда противопоказана для Сахаров. Причем и аминокислоты, и сахара играют существенную роль в живых организмах. 
      Еще одна проблема связана с конфигурацией аминокислот. Аминокислоты с одними и теми же атомами могут существовать в нескольких различных формах в зависимости от порядка, в котором эти атомы располагаются. Их часто называют L-формой (левовращающей) и D-формой (правовращающей), в зависимости от того, как молекулы вращают плоскость поляризованного света. Эти две формы являются зеркальным отображением друг друга, подобно левой и правой руке человека. Оказывается, живые организмы состоят почти исключительно из аминокислот L-формы, в то время как аминокислоты, синтезированные в лабораторных условиях, имеют равное количество L- и D-форм. (Иманиси Ю. Биополимеры. –М: Издат. «Мир», 1988.)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3 Биополимеры

 

3.1 Биополимеры. Структура  и функции

 

Биополимеры высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные Б. - гликопротеиды, липопротеиды, гликолипиды и др. Биологические функции биополимеров. Нуклеиновые кислоты выполняют в клетке генетические функции. Последовательность мономерных звеньев (нуклеотидов) в дезоксирибонуклеиновой кислоте - ДНК (иногда в рибонуклеиновой кислоте - РНК) определяет последовательность мономерных звеньев (аминокислотных остатков) во всех синтезируемых белках и, Т.о., строение организма и протекающие в нём биохимические процессы. При делении каждой клетки обе дочерние клетки получают полный набор генов благодаря предшествующему самоудвоению (репликации молекул ДНК. Генетическая информация с ДНК переносится на РНК, синтезируемую на ДНК как на матрице). Эта т. н. информационная РНК (и-РНК) служит матрицей при синтезе белка, происходящем на особых органоидах клетки - рибосомах при участии транспортной РНК (т-РНК). Биологическая изменчивость, необходимая для эволюции, осуществляется на молекулярном уровне за счёт изменений в ДНК (см. Мутация).

Белки выполняют в клетке ряд важнейших функций. Белки-ферменты осуществляют все химические реакции обмена веществ в клетке, проводя их в необходимой последовательности и с нужной скоростью. Белки мышц, жгутиков микробов, клеточных ворсинок и др. выполняют сократительную функцию, превращая химическую энергию в механическую работу и обеспечивая подвижность организма в целом или его частей. Белки - основной материал большинства клеточных структур (в т. ч. в специальных видах тканей) всех живых организмов, оболочек вирусов и фагов. Оболочки клеток являются липопротеидными мембранами, Рибосомы построены из белка и РНК и т.д. Структурная функция белков тесно связана с регуляцией поступления различных веществ в субклеточные органеллы (Активный транспорт ионов и др.) и с ферментативным катализом. Белки выполняют и регуляторные функции (Репрессоры), "запрещая" или "разрешая" проявление того или иного гена. В высших организмах имеются белки - переносчики тех или иных веществ (например, гемоглобин - переносчик молекулярного кислорода) и иммунные белки, защищающие организм от чужеродных веществ, проникающих в организм (см. Иммунитет). Полисахариды выполняют структурную, резервную и некоторые другие функции. Белки и нуклеиновые кислоты образуются в живых организмах путём матричного ферментативного Биосинтеза. Имеются теперь и биохимические системы внеклеточного синтеза Б. с помощью ферментов, выделенных из клеток. Разработаны методы химического синтеза белков и нуклеиновых кислот.

 

3.2 Первичная структура  биополимеров

 

Состав и последовательность мономерных звеньев Б. определяют их т. н. первичную структуру. Все нуклеиновые кислоты являются линейными гетерополимерами - сахарофосфатными цепочками, к звеньям которых присоединены боковые группы - азотистые основания: аденин и тимин (в РНК - урацил), гуанин и цитозин; в некоторых случаях (главным образом в т-РНК) боковые группы могут быть представлены другими азотистыми основаниями. Белки - также гетерополимеры; молекулы их образованы одной или несколькими полипептидными цепочками, соединёнными дисульфидными мостиками. В состав полипептидных цепей входит 20 видов различных мономерных звеньев - остатков аминокислот. Молекулярная масса ДНК варьирует от нескольких млн. (у мелких вирусов и бактериофагов) до ста млн. и более (у более крупных фагов); бактериальные клетки содержат по одной молекуле ДНК с молекулярной массой в несколько млрд. ДНК высших организмов может иметь и большую молекулярную массу, но измерить её пока не удалось из-за разрывов в молекулах ДНК, возникающих при их выделении. Рибосомные РНК имеют молекулярную массу от 600 тыс. до 1,1 млн., информационная (и-РНК) - от сотен тысяч до нескольких миллионов, транспортная (т-РНК) - около 25 тыс. Молекулярная масса белков варьирует от 10 тыс. (и менее) до миллионов; в последнем случае, однако, обычно возможно разделение белковой частицы на субъединицы, соединённые между собой слабыми, большей частью гидрофобными, связями. Конформация, т.е. та или иная пространственная форма молекул Б., определяется их первичной структурой. В зависимости от химического строения и внешних условий молекулы Б. могут находиться либо в одной или в нескольких преимущественных конформациях (обычно встречающиеся в природных условиях нативные состояния Б.: например, глобулярное строение белков, двойная спираль ДНК), либо принимать многие более или менее равновероятные конформации. Белки делят по пространственной структуре на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные; белки-ферменты, белки-переносчики, иммунные и некоторые другие имеют, как правило, глобулярную структуру. Для ряда белков - гемоглобин, миоглобин, лизоцим, рибонуклеаза и др. - эта структура установлена во всех деталях (с определением при помощи рентгеноструктурного анализа расположения каждого атома). Она определяется последовательностью аминокислотных остатков и образуется и поддерживается относительно слабыми взаимодействиями между мономерными звеньями полипептидных цепей в водно-солевом растворе (кулоновские и дипольные силы, водородные связи, гидрофобные взаимодействия), а также дисульфидными связями. Глобула белка формируется так, что большинство полярных гидрофильных аминокислотных остатков оказывается снаружи и контактирует с растворителем, а большинство неполярных (гидрофобных) остатков находится внутри и изолировано от взаимодействия с водой. Молекулы белка, обладающие избытком неполярных групп, когда часть из них оказывается на поверхности глобулы, образуют высшую, т. н. четвертичную структуру, при которой несколько глобул агрегируют, взаимодействуя между собой в основном неполярными участками. Пространственная структура каждого белка-фермента уникальна и обеспечивает необходимое для его функционирования расположение в пространстве всех звеньев Б., в особенности т. н. активных центров. В то же время она не абсолютно жестка и допускает необходимые в процессе функционирования (при взаимодействии с субстратами, ингибиторами и другими веществами) конформационные сдвиги и изменения.

Пространственная структура нативной ДНК образована двумя комплементарными нитями и представляет собой двойную спираль Крика - Уотсона; в ней противоположные азотистые основания попарно связаны водородными связями - аденин с тимином и гуанин с цитозином. Устойчивость двойной спирали обеспечивается, наряду с водородными связями, также гидрофобным взаимодействием между плоскими кольцами азотистых оснований, расположенных стопкой (стопочное взаимодействие, или стакинг). Нити РНК спирализованы лишь частично. ДНК вирусов, бактериофагов, бактерий, а также митохондриальная в ряде случаев представляет собой замкнутое кольцо; при этом наряду со спиралью Крика - Уотсона наблюдается ещё дополнительная т. н. сверхспирализация.

 

3.3 Денатурация биополимеров

 

Нарушение нативной пространственной структуры Б. при различных воздействиях (повышение температуры, изменение концентрации металлов, кислотности раствора и др.) называется денатурацией и в ряде случаев обратимо (обратный процесс называется ренатурацией; Молекулы Б. - кооперативные системы: поведение их зависит от взаимодействий составляющих частей. Кооперативность молекул Б. определяется тем, что повороты отдельных звеньев из-за внутримолекулярных взаимодействии зависят от конформации соседних звеньев. В основе денатурации Б. при изменении внешних условий обычно лежат кооперативные конформационные превращения (например, переходы б-спираль - в-структура, б-спираль - клубок, в-структура - клубок для полипептидов, переход глобула - клубок для глобулярных белков, переход спираль - клубок для нуклеиновых кислот). В отличие от фазовых переходов (кипение жидкости, плавление кристалла), являющихся предельным случаем кооперативных процессов и происходящих скачком, кооперативные переходы Б. совершаются в конечном, хотя и сравнительно узком, интервале изменений внешних условий. В этом интервале одномерные, линейные молекулы (нуклеиновые кислоты, полипептиды), претерпевающие переход спираль - клубок, разбиваются на чередующиеся спиральные и клубкообразные участки.

Переход спираль - клубок в ДНК наблюдается при повышении температуры, добавлении в раствор кислоты или щёлочи, а также под влиянием других денатурирующих агентов. Этот переход в гомополинуклеотидах происходит при нагревании в интервале десятых долей°С, в фаговых и бактериальных ДНК - в интервале 3-5°С, в ДНК высших организмов - в интервале 10-15°С. Чем выше гетерогенность ДНК, тем шире интервал перехода и меньше способность молекул ДНК к ренатурации. Переход спираль - клубок в различных видах РНК носит менее кооперативный характер и происходит в более широком интервале температурных или других денатурирующих воздействий.