Белок – основа жизни

      Глава II 

      Программа спецкурса „Белок – основа жизни”.

      2.1. Объяснительная записка.

      Предлагаемая программа спецкурса „Белок – основа жизни” предназначена для учащихся X-XI классов. Программа построена с учетом имеющихся знаний у учащихся по химии и биологии, она направлена на рассмотрение, углубление этих знаний, а также на формирование правильного понимания жизненных процессов. Преподавание спецкурса необходимо построить в зависимости от уровня подготовленности учащихся. Материал для преподавания в X классе может быть несколько упрощен, но не сведен лишь к изучению биологических функций белков.

      При изучении спецкурса  „Белок – основа жизни” в X классе рекомендуем подробно остановиться на вопросах, касающихся особенностей белковых тел как носителей жизни, аминокислотного состава белков, свойств белков и их функций организме человека.

      При изучении спецкурса в XI классе следует особое внимание уделять химическому строению, структурам белковых молекул, методам выделения и  очистки белков, их биологическому действию в живых организмах.

      Спецкурс  рассчитан на 30 часов, из них 14 часов  отводится на лекции, 9 часов –  на выполнение лабораторных работ, 5 часов  – на семинарские занятия.

      При проведении спецкурса предусмотрен учет и контроль знаний учащихся. Проверка знаний может осуществляться с помощью контрольных работ, опроса на занятиях, индивидуальных бесед, тестовых заданий.

      В вариант программы могут быть внесены некоторые изменения: перестановка тем, включение некоторых дополнительных вопросов для изучения. Изменения в планирование спецкурса могут быть внесены из-за отсутствия необходимого набора реактивов в кабинете химии. Однако внесенные изменения не должны нарушать логическую структуру курса и существенно отражаться на объеме и уровне знаний учащихся. Предлагаемый курса „Белок – основа жизни” может быть использован как факультативные занятия по химии, биологии или как межпредметный комплекс.

      Разработанный нами спецкурс может способствовать интеграции химии с другими естественнонаучными  дисциплинами, позволяет знакомить учащихся с процессами, протекающими в окружающей среде, в организме человека и животных и приближает изучение химии к жизни. 

      2.2. Рабочая программа  спецкурса 

I. Введение

      Химический  состав организмов. Общее знакомство с белками. Роль белковых тел в построении живой материи и в осуществлении процессов жизнедеятельности. Особенности белковых тел как носителей жизни. Современные представления о сущности жизни и роли белков в её осуществлении. 

      II. История открытия и изучения белков.

      Внедрение первого препарата белкового вещества. Работы Я.Б. Беккари. Эксперименты с белковыми веществами растительного происхождения (И.М.Руэль, А. Пармантье и др.). Экспериментальные работы с белковыми веществами животного происхождения (Ф. Кене, Ф. Вассерберг, И. Пленк).

      Попытки А. Ф. Фукруа по установлению строения белков и сравнению белковых веществ  различных тканей и жидкостей  живого организма.

      Первые  данные об элементарном составе белков (Гей-Люссак и Тенар).

      Работы  по установлению эмпирических формул белковых веществ (Ш.А.Вюрц, Э. Бауленхауер, Э. Фреши и А. Валансьен и др.).

      Открытие  аминокислот (Л.Н. Воклен, У.Г. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно и др.).

      Способ  связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилевского и Э. Фишера. Синтез первого дипептида. Развитие представлений о структурах белковой молекулы (К.У. Линдерстрем-Ланг и др.).

      Отечественная химия белка до 50-х годов XX-века. Открытие Московского биохимического института (1921). Работы Н.Д. Зелинского как логическое продолжение работ Э. Фишера.

      Физико-химические методы исследования белков в 30-40 гг. XX века (Д.Л. Талмуд, П.В. Афанасьев и др.). Вклад Ф.И. Гизе, А.И. Коднева, П.Т. Ильенкова, А.Я. Данилевского, А.П. Сабанеева, Н.Н. Любавина и других отечественных ученых в развитие представлений о химическом строении белка. 

      III. Элементарный состав белков. Методы выделения и фракционирования белков. 

      Основные  химические элементы, входящие в состав белка, их процентное содержание. Понятие  о факторе пересчета.

      Способы гомогенизации материала: размалывание на специальных мельницах, измельчение в гомогенизаторах Уорринга и Поттера, ультразвуком, попеременным замораживанием и оттаиванием, осмотическим шоком, методом азотной бомбы. Экстракция белков растворами солей, буферными смесями (фосфатный, цитратный, боратный), органическими растворителями (водными растворами одно- и многоатомных спиртов, уксусной и дихлоруксусной кислот, ацетона и др.). Методы фракционирования белков: высаживание, осаждение органическими растворителями (метиловым и этиловым спиртами, ацетоном, диоксаном и др.); осаждение солями тяжёлых металлов (Hg²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Ba²⁺, Pb²⁺, Cu²⁺, и др.), электрофорез жидкостный, на бумаге и блоке агар-агара.

Лабораторно – практические работы:

1. „Выделение  белков из тканей и биологических  жидкостей“.

2. „ Реакции осаждения белков“.

 

IV. Гомогенность и молекулярная масса белков.

Способы очистки белковых препаратов от низкомолекулярных  примесей: диализ, электродиализ, кристаллизация и ильфильтрация. Методы определения гомогенности белковых препаратов: по независимости растворимости от количества твердой фазы, по хроматографической, электроогорепической и гравитационной однородности, по кристалличности, по содержанию HS-группы и концевых аминокислот.

Молекулярная  масса белков. Понятие о физическом и химическом значениях молекулярной массы белков.

Методы  определения молекулярной массы  белка: гравитационный (ультрацентрифугирование), вискозометрический, осмометрический, электронно-микроскопический, хроматографический, химический, оптический.

Ультрацентрифуги и их достоинство.

Лабораторно-практическая работа:

3. „Диализ белка“.

 

V. Аминокислотный состав белков. 

Аминокислоты  – основные структурные элементы всех белков. Разнообразие аминокислот. Природные аминокислоты. Понятие  о рацемических и оптических активных аминокислотах. Особое значение для жизни α-аминокислот.

Заменимые и незаменимые для человека аминокислоты. 

VI. Строение белковой молекулы.

Способ  связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилевского и  Э. Фишера. Пептиды. Методы синтеза пептидов. Синтез пептидов по методу Р. Меррифильда.

Природные пептиды: карнозин, глутатион, офтальмовая  кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин и др.

      Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной  теории строения белка.

Первичная структура белков. Схема установления первичной структуры белка.

ОпределениеN- и C-концевых аминокислот, расщепление дисульфидных связей и окисление остатков цистеина в цистеиновую кислоту, селективный гидролиз трепсином и химотрипсином, фракционирование пептидов методом электрофореза и хроматографии, расшифровка первичной структуры выделенных пептидов, воссоздание полной структуры полипептидной цепи. Характеристика первичной структуры A- и B-цепей инсулина, α- и β-цепей гемоглобина и других белков. Первичная структура и видовая специфичность белков.

Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной цепи. Правые и левые α-спирали, их реализация в белках и пептидах. Силы, удерживающие полипептидную цепь в α-конформации. Связь первичной вторичной структуры белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков.

      Третичная структура белков. Методы её выявления. Работы Дж. Кендрю, М. Петруца и Филипса  по рентгеноструктурному анализу третичной  структуры гемоглобина. Типы связей, обеспечивающих поддержание структуры белковой молекулы. Гидрофобные зоны в молекулах глобумерных белков. Приоритет отечественных исследователей (Д.Л. Талмуда, Б.Н. Талмуда и П.В. Афанасьева) в разработке учения об ориентации гидрофобных и гидрофильных радикалов в процессе свёртывания полипептидной цепи в глобулу. Динамичность третичной структуры белков.

      Четвертичная  структура белков. Субъединицы, протомеры  и  эпимолекулы  (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (инсулин, гемоглобин, вирус табачной мозаики и т.п.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле.

Лабораторно-практические работы:

4. „Кислотный и ферментативный гидролиз белка“.
5. „Биуретовая и  мингидриновая реакции на белки“.

 

   VII. Свойства белков

Реакционная способность белков. Химические свойства белков. Оптические свойства белков. Амфотерность. Гезоэлектическое состояние белковой молекулы. Нативные и денатурированные белки. Механизм денатурации белков.

Лабораторные  работы:

6. „Качественные реакции на белки“.

 

   VIII. Номенклатура и классификация белков.

   Простые (протеины) и сложные (протеиды) белки. Классификация протеинов по форме белковой молекулы, по происхождению, по аминокислотному составу. Характеристика некоторых простых белков (клупеин, фиброин шёлка, яичный и сывороточный альбумины). Классификация протеидов. Белковый компонент и прстепическая? Группа в протеидах. Металлопротеиды (феррипин). Фосфопротеины (казеин, фосфопротеиды яйца, пепсин). Гликопротеиды, хромопротеиды, мепопротеиды? Нуклеотиды; тонкая организация их структуры. 

   IX. Биологические функции белков.

   Белки – ферменты. Белки – гормоны. Белки – антибиотики и др. Характеристика наиболее изученных представителей белков и полипептидов: окситоцин, вазопрессин, инсулин, гормон роста, рибонуклеаза, интерфероны и некоторые другие. Превращение белков в организме. 

   X. Современные исследования в области химии белка.

   Органическая  химия и биохимия: подходы к  изучению сложных природных соединений. Синтез аминокислот и белков. Формирование энзимологии. Изучение химической природы биокатализаторов.

   Химия и клетка. Химические методы изучения клетки. Цитохимия и биохимия, проблема организации клетки.

   Биохимические исследования в медицине.

   Создание  биохимических кафедр и лабораторий. 

   2.3. Планирование спецкурса  „Белок – основа  жизни“ для изучения в XI классе средней школы.

   При планировании спецкурса мы учитывали  рекомендации данные в методической литературе [7,18,22,28].

   Поскольку учащиеся имели весьма ограниченные знания по обозначенной проблеме, мы отобрали для изучения наиболее интересные темы с тем, чтобы заинтересовать их, развить навыки экспериментальной работы в школьной химической лаборатории и развить умение самостоятельной работы с литературой.

   Нами  также учитывался уровень подготовленности учащихся, и поэтому мы сочли нужным разработать планирование спецкурса для XI классов средней школы.

   Таблица. Тематическое планирование спецкурса  „Белок – основа жизни“.