Аминокислоты: классификация, строение, свойства, функции в организме

МИНИСТЕРСТВО  ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ

ФГБОУ ВПО «Волгоградский государственный технический университет»

Факультет технологии пищевых производств

Кафедра «Технологии пищевых производств» 
 
 

РЕФЕРАТ

по дисциплине «Химия пищи»

на тему:

«Аминокислоты: классификация, строение, свойства, функции  в организме» 
 
 

                                                  Выполнила: 

                                                                                        студентка группы ПП-452

                           Артемова А.А.

                                 Проверила:

ассистент каф. ТПП

Короткова А.А 
 

Волгоград, 2011

Содержание 

       Введение……………………………………………………………………2

1. Строение аминокислот…………………………………....……………………4

2. Классификация аминокислот.............................................................................6

3. Свойства, функции и основные источники аминокислот…………………...9

4. Недостаток и избыток аминокислот…………………………………………18

     Заключение……………………………………………………….…….…22Список использованных источников…………………………………………..23 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Введение 

     Аминокислоты  являются основными составными частями  и строительными элементами белковой молекулы. Молекула белка построена  из 100 или более остатков аминокислот, ковалентно связанных в полимерные цепи. В человеческом организме 5 миллионов белков, причем ни один из белков человека не идентичен с белком любого другого живого организма. 

  Несмотря на такое разнообразие белковых структур для их построения необходимы всего 22 аминокислоты. Незаменимые аминокислоты, их всего 9,  должны поступать с пищей человека, они не синтезируются в организме человека, остальные аминокислоты могут образовываться в нашем организме из других аминокислот.

  За последние годы потребность в значительных количествах аминокислот неуклонно возрастает в связи с широким использованием их в биохимии, питании, микробиологии и при исследовании растительных и животных тканей. Кроме того, аминокислоты нашли широкое применение в качестве добавок к природным и переработанным продуктам питания.

     Цель  работы состоит в изучении строения, классификации и свойств аминокислот, а так же их значения для организма  человека, так как из них построены молекулы белков, играющих важную роль в жизненных процессах.

     Актуальность  работы заключается в большой значимости аминокислот, так как в настоящее время дефицит белка и аминокислот в организме человека является частым явлением. Недостаток белков в большинстве случаев приводит к общему ухудшению состояния организма. Особенно критична ситуация с нехваткой белков для растущего организма, кроме прочих симптомов, замедляется рост и образование костной ткани, задерживается умственное развитие. Однако избыток белковой пищи так же нежелателен, как и ее недостаток. При избытке белков в рационе ухудшается аппетит, наблюдается повышенная возбудимость центральной нервной системы и желез внутренней секреции, увеличивается отложение жира в печени, страдает сердечнососудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов. Поэтому так важно именно сбалансированное питание.

       Главные задачи работы заключаются  в рассмотрении классификации аминокислот и их основных функций. В работе изучено строение аминокислот, влияние их избытка и недостатка на организм человека, а так же основные пищевые источники аминокислот.             
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1. Строение  аминокислот. 

     Аминокислоты -  химические соединения,  содержащие в своем составе одновременно карбоксильную группу и аминогруппу. Существуют α-,  β-,  γ-  и так далее  аминокислоты  (в зависимости от расположения аминогруппы в молекуле относительно карбоксильной группы).  

 

 α-аминомасляная       β-аминопропионовая           γ-аминомасляная

 (1.1)

     В каждой молекуле аминокислоты присутствует атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них - атом водорода, второй - карбоксильная группа - СООН. От карбоксильной группы легко отделяется ион водорода Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель - аминогруппа - NH₂. Четвертый элемент аминокислоты - группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль. R-группа также называется боковая цепь.[1]

Общая формула аминокислот: 

где R – атом водорода или органическая группа.

 (1.2)

     Атом  углерода в аминокислотах, который  находится ближе всех к карбоксильной группе, то есть альфа-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют альфа-аминокислотами.

     В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH₂-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно альфа-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только альфа-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

     Число альфа-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

     Первый  класс аминокислот - аминокислоты с  неполярными боковыми цепями. Второй - аминокислоты, содержащие полярную группу.

     Следующие два класса составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут  заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация  карбоксильной группы даёт анион - СОО-, а протонирование атома азота - катион, например -NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глютаминовой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.[2] 
 
 
 

2. Классификация  аминокислот.

     В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Принято классифицировать аминокислоты на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1.

Таблица 1 —                    Незаменимые аминокислоты.

 

    Различают ароматические и алифатические  аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные  группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

    Современная рациональная классификация аминокислот  основана на полярности радикалов (R-групп), то есть способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы:

    1) неполярные (гидрофобные);

    2) полярные (гидрофильные);

    3) ароматические (большей частью неполярные);

    4) отрицательно заряженные;

    5) положительно заряженные.

    В представленной классификации аминокислот (Таблица 2) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

    Таблица 2—     Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов.

     Аминокислоты  называют обычно как замещенные соответствующих  карбоновых кислот, обозначая положение  аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот  обычно применяются тривиальные  названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.[4]

3. Свойства, функции и основные источники аминокислот.

Физические  свойства.

     Аминокислоты  – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления, при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

           (3.1)

Химические  свойства.

     Аминокислоты  проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H₂N–CH₂–COOH + HCl ® Cl^- [H₃N–CH₂–COOH]⁺

(3.2)

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли

H₂N–CH₂–COOH + NaOH ® H₂N–CH₂–COO^- Na⁺ + H₂O