Биохимия как наука

Биохимия как наука

Биохимия – это наука о хим.строении и ф-ях в-в,входящих в состав живой материи и их превращениях в процессе жизнедеят-ти.

Задача биохимии: идентификация основных закономерностей биохим.процессов,выяснение взаимосвязи между структурой и функциями биомолекул, которые участвуют в жизнедеят-ти к-ки.

Объекты изучения биохимии:

1.Бактерии и вирусы(микроор-мы)-биохимия бактерий

2.Растения

3.Животные

4.Человек

Существует биохимическое единство всех форм жизни, несмотря на различия в хим.составе и обмене в-в,видов животных орг-мов.

Биохимия классифицируется на:

1)медицинская

2)с\х

3)фармацевтическая

4)биохимическая экология

Биохимия:

1)структурная(статическая)Изучает строение биомолекул(строение белков)

2)метаболическая(динамическая) изучает обмен в-в и энергии

3)функциональная.Изучает взаимосвязи междк химич.превращениями в-в в орг-ме и их биологическими ф-ями.

Биохимия как основа для наук:генетика, физиология,иммунология,микробиология,зоология,ботаника.

Историческая справка

Биохимия активно стала развиваться в 19-20 в.,до середины 19 в. это наука была разделом физиологии и называлась физиологическая химия.

Велёр Ф. – синтезировал мочевину из аммиака и улановой к-ты

Бухнер Э. – показал,что экстракты дрожжей переваривают крахмал как и живые дрожжевые к-ки

Бертло М. – синтезировал ряд орг.соединений свойственных живой природе.

Шеврель М. – заложил основы химии липидов.

Мишер Ф. – открыл нуклеиновые к-ты

Фишер Э. – работы по анализу углеводов,аминокислот,липидов и т.д.

Ломоносов М.В. – закон сохранения материи

Лавуазье А. – объяснил, исследовал сущность процессов дыхания, отметил роль кислорода в этом процессе.

Российские ученые: белки и аминокислоты изучал Данилевский и Салазкин.

 Витамины = Лунин и Сосин.

Тканевое дыхание = Бах,Палладин

Биоэнергетика=Скулачев

Химия нуклеиновых кислот,синтез белка=Белозерский,Спирин

Структура и ф-ии генома=Георгиев.

Современная биохимия

Биохимия считается основным языком всех биологических наук, в настоящее время развитие биохимии вылилось в отдельное научное направление:биотехнология,генная инженерия,биохим.генетика,эколог.БХ,квантовая БХ,космическая БХ.

Структурная организация живой к-ки

Схема организации

Неорган.в-ва(масса18-44)=Мономеры(АК,жирные к-ты,моносахариды,масса 50-250)=Биополимеры(макромолекулы,белки,углеводы(полисахариды)липиды,нуклеиновые к-ты.масса 103-107)=сложные макомолекулы(гликопротеиды:гликолипиды и фосфолипиды,масса 103-108)=комплексы(рибосомы,ядрышко,мембр.системы,масса 106-1010)=органеллы(ядро,митохондрии,масса 1011-1013)=клетка(масса1013-1015)

Основные классы биомолекул в клетках: белки,нуклеиновые к-ты,полисахариды,липиды.

Белки – это высокомолекулярные орг.в-ва,состоящие из альфа аминокислот,соединенных пептидными связями.20 АК(АК – это орг.в-ва)

Белки выполняют 3 ф-ии:

1.Белки-ферменты

2.Белки-структурные эл-ты в к-ке, в тканях

3.Белки обеспечивают транспорт  в-в в к-ку и из нее

Масса=5000-1000000

Белки явл.информационными молекулами,нуклеиновые к-ты.

Нуклеиновые к-ты – это высокомолекулярные орг.соединения,биополимеры,образованные остатками нуклеотидов,соединенных 3’-5’-фосфодиэфирными связями.

Нуклеотиды – это фосфорные эфиры нуклеотидов(АТФ)

Нуклеозид – представляет собой азотистое основание,связанное с сахаром(рибоза или дезоксирибоза)

НК=(НТ)n

НТ=АО+сахар+ост.форфорной к-ты

ДНК:дезоксирибоза+А,Г,Ц,Т+остаток фосфорной к-ты.

РНК:рибоза+А,Г,Ц,У+ост.фосфорной к-ты

НК имеют молекулярную массу, измеряющуюся в миллиардах; ф-ия: хранение и передача, реализация генетической инф-ии.

ДНК-хранение

РНК – реализация

И белки,и НК явл.информационными макромолекулами(генетический код живых орг-мов)

Полисахариды

Это третий класс орг.макромолекул

Полисахариды – общее название классы сложных высокомол.углеводов,молекулы которых состоят из десятков,сотен или тысяч мономеров(моносахаридов),соединненных гликозидными связями.

Молек.масса измеряется миллионами.

Наиболее часто встречающиеся мономером явл.глюкоза.

Ф-ии:

1.Запасное «горючее»,снабжающее к-ку энергией

2.структурный компонент вне  к-ки

Липиды

Липиды – обширная группа природных орг.соединений,включающая жиры и жироподоьные в-ва

Простые липиды в основном состоят из жирной к-ты  и спирта(глицерин),если сложные липиды,то+еще 1 компонент(н-р,остаток фосф.к-ты)

Жирные к-ты входят в состав различных классов липидов,образуя эфирные,или амидыне связи(олеиновая,линолевая к-та)

Липиды имеют молек.массу от 50 до 1500

Ф-ии:как структурные компоненты мембран к-к,запасное «горючее»,богатое энергией

АТФ(аденозинтрифосфорная к-та)

АТФ – это главный переносчик химической энргии в к-ках всех живых орг-мов. Живые орг-мы улавливают,сохранют и передают энергию в хим.форме,главням образом в виде АТФ,

АТФ явл.главным связывающим звеном между двумя разветвленными системами ферментативных р-ий в к-ке:

1)сохраняет химическую энергию  из окр.среды путем фосфорилирования АДФ=АТФ

2)использует энергию АТФ для  биосинтеза клеточных компонентов  из простых предшественников  для механической работы(движение),для строительства,для астматической работы и т.д.

Белки

Основная масса протоплазмы к-ки представляет собой белки,они составляют половину от доли всех сухих в-в к-ки. К белкам относятся биологические катализаторы (ферменты),которые играют главную роль в обмене в-в орг-ма. В питании человека и животных белки выполняют пластическую роль в биосинтезе структурных элементов орг-ма.

В орг-ме человека практически нет резервных белков,поэтому они явл.незаменимыми в ежедневном питании.Средний элементарный состав:углерод,азот,водород,кислород.

C – 50-54

N – 15-18

O – 20-23

H – 6-8

S – 0-0,5

Ca – 0,3 – 0,5

P – 0,5 – 1,5

Mg, Fe, Mn – микроколичество

Белки дают специфические р-ии – цветные,при взаимод.с определенными реактивами это качеств.р-ии на белки,которые указывают на какой то конкретный признак.Например биуретова р-ия=белок+сульфат меди(гидроксид натрия)=)синефиолетовое окрашивание(показывает наличие пептидных связей в р-ре)

Ксанпротеиновая р-ия:белок+азотная к-та=желтое окрашивание

Отражает наличие в белке аминокислот с бензольным кольцом

Для построения белковых макромолекул используются АК.В природе известно около 300 АК, в состав белков входят 20 основных,которые получили название белковые АК(протеиногенные)

АК явл.карбоновыми к-тами,содер.аминную и карбоксильную группу,которые находятся у одного и того же атома углерода.

R-функциональная группа,которая неодинакова по структуре,эл.заряду и растворимости. Все группы АК по Ленинджеру называют алфавитом языка белковой структуры.

Классификация АК:

1)неполярные или гидрофобные. Имеют алифатическкие или циклические УВ группы.Пример аланин,глицин,валин,лейцин,изолейцин,пролин,фенилаланин,триптофан.

2)полярные. Имеют в качестве радикала сульфгидрильную ,или гидроксильную,или амидную группы. Например,серин,цистеин,аспарагин,глутамин,тирозин.

3.Отрицательнозаряженные  АК(содержат группу СООН)пример аспарагиновая к-та,глутаминовая к-та

4)положительнозаряженные АК,В качесвте радикала могут содержать аминогруппу,гуанидиновую,имидозольную(лизин,аргинин,гистидин)

Среди всех АК глицин занимает промежуточное положение по полярности.Он не имеет оптической активности.

По своей конфигурации все АК за исключением глицина имеют ассиметрический атом углерода,который находится в альфа-положении

Т.о., АК обладают оптической активностью и различаются правовращающие и левовращающие АК,

По строению радикала АК классифицируются:

1)алифатические

2)гетероциклические(гистидин)

3)ароматические

4)амингидроксикислоты(гидроксипропин)

Классификация по числу аминных и карбоксильных групп:

1)моноаминомонокарбоновые к-ты(глицин)

2)моноаминодикарбоновые к-ты(аспарагиновая,глутаминовая)

3)диаминомонокарбоновая(лизин,аргинин)

4)диаминодикарбоновые(гистидин-2-цистеин)

Классификация по хим.составу входящих в радикал замещающих групп:

1.гидроксикислоты(содержат спиртовую группу,серин,треонин)

2.Серосодержащие АК(цистин,цистеин)

Помимо стандартных Ак в белках встречаются и модифицированные,которые явл.произволдными обычных АК.

Дополнит.группа карбоксильная обеспечивает связывание ионов кальция белков плазмы крови.

В пищевых продуктах наиб.зн-ие имеют незаменимые АК,те которые синтезируются в недостаточном кол-ве,либо отсут.вовсе.

Это: валин,лейцин,изолейцин,метионин,лизин,треонин,фенилаланин,триптофан.

Физико-химические св-ва АК.

Все АК в водных р-рах существуют в виде биполярных ионов. Причем аминогруппа протонирована,а карбоксильная группа диссоциирована.

Цвиттер-ион

Это св-во обеспечивает высокую растворимость АК в воде,высокие дипольные моменты их молекул.

АК в водных р-рах ведут себя либо как кислоты,либо как основания,т.е.проявляют амфотерные св-ва.

Зн-ие рН при котором суммарный заряд Ак равен нулю назыв.изоэлектрической точкой.

При этом зн-ии рН белок неустйчив,выпадают в осадок и теряют свои св-ва.

Для Ак характерны специфические кривые тирования,которые зависят от числа ионогенных группировок. На основании кривых титрования глицина и других моноаминомонокарбоновых кислот можно заключить,что все они ведут себя как стльные электролиты и обладают буферными св-вами

рК – это константа диссоциации.

Она соответствует зн-ию рН,при котором степень диссоциации составляет 50%.

Химические св-ва аминокислот сами.

Классификация белков:

1)простые(протеины)

2)сложные(протеиды)

Простые состоят только из АК,сложные состоят из АК и какой-то небелковой группы.

По растворимости простые белки классиф.:

1)альбумины(раств.в воде)

2)глобулины(раств.в солях)

3)глютеины(раств.в щелочах)

4)проламины(раств.в спиртах)

Сложные:

1.Гликопротеиды(небелючасть – углеводы)

2.Фосфопротеиды

3.Липопротеиды

4.Нуклеотеиды

В зависимости от формы белковой молекулы:

1)глобуляные(шаровидные)

2)нитевидные(фибрилярные)

Глобулярные:ферменты,гормоны,антитела

Фибрилярные:актин,кератин

Структура белков

Белки способны образов.и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру.

Эта способность обусловлена наличием большого числа нековалентных взаимод.и напрямую связано с числом аминокислотных остатков,образующих полипептидные цепи.

Структура белка:

1,первичная.Представляет собой полипептидную цепь из АК,соединенных ковал.связями

Первичная структурв – каркас белковой молекулы

2.Вторичная.Образ.с помощью водородных связей,достаточно слабых,но структура жесткая,прочная благодаря кооперативному эффекту9альфа-спираль,бетта-складчатость)

Возможно образование супервторичной структуры

3.Третичная.

Это укладка вторичной структуры в глобулу или клубок.В стабилизации связи принмает участие:

-дисульфидные связи

-электростат.взаим.

-гидрофобные взаим.

-слабые ван-дер-ваальсовы взаим.

-ионные взаим.

4.Четвертичная

Представляет собой агрегат,образованный из 2-х и более мономеров,в формировании принимает участие атомы металлов

В стабилизации связи данной структуры участвуют все типы связи и взаим.характерной для третичной структуры.

Хим.строение белков:

1)белки амфотерные электролиты

Данилевский предположил что соединения АК в белке происходит с помощью пептидной связи.

Фишер развил это предположение и разработал пептидную теорию

Названия пептидов склад.из названий АК,входящих в его состав. Причем так Ак,которая вступает в связь карбоксильной группой меняет свое окончание в на названии на «ил».

Аминокислотный остаток в белке,который находится у свободной аминогруппы назыв.аминоконцевым или эн-концевым остатком.Противоположный назыв.цэ-концевым остатком или карбокси концевым.

Пептидная связь в молекуле белка проявляет кето-енольную таутомеризацию.