Ферменты

ФЕРМЕНТЫ

   Ферменты - это белки, которые обладают  каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия 

  Все процессы в живом организме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие- осуществляются с помощью ферментов

   Ферменты  находятся во всех живых  клетках и составляют  большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз  ускоряют  самые  разнообразные  химические превращения, из которых складывается обмен веществ

   Молекула  фермента- длинная цепочка аминокислот (первичная структура)  

Как  устроены ферменты?

Нити белка  сворачиваются в более компактную  спираль, образуя его вторичную  структуру

Спираль тоже  стремится  к более экономной  форме: она  сворачивается клубочком, образуя  третичную структуру  белка

Четвертичная  структура характерна не для  всех ферментов. Она возникает  в результате  соединений нескольких  третичных  структур белка в  сложный комплекс

Общая схема  строения  фермента  

БЕЛОК 

Активная  группа 

Размер молекул  может колебаться  в пределах  от  10⁵ до 10⁷, а это значит, что по своему размеру молекулы ферментов попадают в разряд коллоидных частиц

    другое  важнейшее свойство ферментов - это селективность (избирательность) их действия в отношении структуры субстрата, типа реакции и условий ее проведения. Селективность определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов  определенных реакциях и условиях.

    

Селективность

Превращение  субстрата происходит на активном  центре фермента. Для многих ферментов, состоящих из субъединиц, характерно  наличие регулярного участка, который  взаимодействует с веществами, влияющими  на активность фермента: активаторами, ингибиторами или инактиваторами. 
 
 

Ингибитор  

s-(субстрат) 

p-  (продукт) 

Е (фермент) 

Активатор

    «Ферменты- носители жизни»

                                              И.П.Павлов

Располагая  богатым набором ферментов, клетка  разлагает молекулы белков, жиров  и углеводов до  небольших фрагментов- мономеров.

   Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 10 ¹⁵ раз больше скорости реакций, протекающих в их отсутствие. Такая высокая эффективность ферментов объясняется тем, что их молекулы в процессе «работы» очень быстро восстанавливаются  

Эффективность

  Пример  высокой эффективности «работы» фермента- каталазы. За одну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды, одна молекула  этого вещества разлагает около 50 000 молекул  переоксида водорода: 

2Н_²О_² 2Н_²О+ О_² 

каталаза

Ферменты, действуя  как  катализаторы, снижают энергию  активации, которая требуется  для  того, чтобы могла  произойти реакция. Они повышают  общую  скорость  реакции, не изменяя  в какой-нибудь  значительной степени температуру, при которой эта  реакция протекает. Аналогично «работают» и неорганические  катализаторы, но они  уступают  в эффективности ферментам

Многие ферменты  обладают наибольшей эффективностью

 при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при 37⁰С.  

Зависимость  от температуры  

37⁰С

   Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а в первую очередь  из-за того , что  перестают действовать  ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют  сам процесс жизни 

   Неорганические катализаторы  сохраняют активность в более широком интервале  температур. Например синтез аммиака, который проводят при температуре 450-500⁰С (катализатор Fe)

Ферменты  наиболее эффективно действуют  на субстрат при  строго определённой  среде раствора при определённых  значениях так называемого рН 

Зависимость от среды раствора

   Величина рН характеризует  кислотность  и  основность  растворов и может  принимать значения от 1 до14 

0     1      2       3         4         5        6          7      8     9    10      11    12     13     14 

нейтральная 

слабощелочная 

слабощелочная 

сильнощелочная 

сильнощелочная 

рН 

Среда  раствора

Ферменты  желудочного  сока  пепсин  наиболее активен  при рН 1,5- 2 (сильнокислотная среда)

Каталаза крови  наиболее активна при рН7 (нейтральная  среда)

Кислотность  или основность  среды физиологических  жидкостей определяет биологическую  активность клеток организма, которая  определяется «работой» действующих  в них ферментов

Каждая из  физиологических жидкостей  имеет  определенное значение рН, и отклонение  от нормы может  быть причиной  тяжелых заболеваний 

Среда 

Значение  рН 

Возможные  отклонения 

Желудочный сок

Желчь  печеночная

Желчь пузырная

Кровь (плазма)

Моча

Пот

Слезная жидкость

Слюна

Спинномозговая жидкость

Сок верхнего отдела  толстого кишечника

Сок поджелудочной  железы

Сок тонкого кишечника 
 

1,7

7,4

6,8

7,4

5,8

7,4

7,7 

6,8

7,6

6,1

8,8

6,5 

0,9-2,0

6,2-8,5

5,6-8,0

7,25-7,44

5,0-6,5

4,2-7,8

7,6-7,8

5,6-7,9

7,4-7,8

-

8,6-9

5,1-7,1 

Значения  рН физиологических  жидкостей

В контакт  с субстратом  вступает лишь  очень небольшая часть молекулы  фермента, так называемый активный  центр. Он включает обычно от 3 до 15 аминокислотных остатков полипептидной  молекулы фермента 

Их можно сравнить  с «Замком и ключом»: каталитическое  вещество выступает в роли  «ключа», который точно  подходит  к «замку»,т.е к ферменту

   Многие ферменты  для проявления активности нуждаются  в веществах небелковой природы- так называемых кофакторах. В роли последних могут выступать ионы металлов 

Са²⁺ 

Mg²⁺ 

Мn²⁺ 

Zn²⁺

Или молекулы  органических  соединений; в последнем случае  их называют  коферментами. Иногда  для действия фермента бывает  необходимо  присутствие как ионов  металлов, так  и коферментов 

Са²⁺ 

Mg²⁺ 

Мn²⁺ 

Zn²⁺

В некоторых  случаях кофермент очень прочно  соединен с белком, например а  у каталазы, где кофермент представляет  собой комплексное соединение  железа с белком- гемоглобин

Фермент  как белок:

• Способность к растворению в воде и образование коллоидного раствора
• Амфотерность
• Способность к денатурации и гидролизу
• Протекание цветных реакций

 

Свойства  ферментов

Свойства  присущие только  ферментам:

• Сочетание  высочайшей активности  с соблюдением строгого ряда условий
• Специфичность действия

 а) относительная специфичность

 б) абсолютная специфичность

• Обратимость действия ферментов 

• Оксидоредуктазы (Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому) Дегидрогеназа, оксидаза
• Трансферазы (Перенос определенной группы атомов — метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы — от одного вещества к другому) Трансаминаза, киназа
• Гидролазы (Реакции гидролиза)

    Липаза, амилаза, пептидаза

• Липазы (Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С — С, С — N. С — О или С — S) Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза

 
 
 
 
 

Классификация  ферментов

• Изомеразы (Внутримолекулярная перестройка) Изомераза, мутаза
• Лигазы (Соединение двух молекул в результате образования новых связей С — С, С — М, С — О или С — S, сопряженное с распадом АТФ) Синтетаза

    С помощью ферментов сейчас расшифровывают сложные структуры белков и нуклеиновых кислот. Так, например, ферменты   помогли ученым с триумфом расшифровать геном человека, который, как оказалось, состоит «всего лишь» из 26-30 тысяч генов. Производится клонирование, достигли небывалых успехов биотехнология и генная инженерия. 
 

Значение  и применение 

ферментов

Многочисленные отрасти  пищевой промышленности — виноделие, хлебопечение, сыроварение, производство  чая, спирт и др.,основаны на  широком применении ферментов.

   В медицинской промышленности с помощью ферментов получают различные фармацевтические препараты: витамины, лекарства, антибиотики. 

Роль ферментов  в жизнедеятельности организмов  можно показать с помощью схемы: 

Е (ферменты) 
 

  Врожденные нарушения обмена

  Взаимопревращения веществ

  Биохимическая революция

  Превращение энергии

  Кинетика реакций

  Биосинтез

  Формакология

  Коферменты

  Ультраструктура мембран

  Генетический аппарат

  Питание