Контрольная работа по "Биохимии"

 

   Ферменты (энзимы) — это биологические катализаторы белковой природы, обладающие способностью активизировать различные химические реакции, происходящие в живом Организме. По химической природе ферменты делятся на две группы:1. Однокомпонентные: состоят только из белка (уреаза, амилаза, пепсин). 2.Двухкомпонентные: состоят из белка и небелковой частицы , кофермента.

   Свойства: 1.Активность ферментов во много раз превышает активность неорганических катализаторов, причем ферментативные реакции протекают с минимальной затратой энергии. 2.Специфичность действия - каждый фермент катализирует только определенные превращения веществ определенного строения.  Например, сахароза инициирует гидролиз сахарозы, но не действует на мальтозу, хотя это тоже дисахарид.3. Зависимость активности от внешних условий, температуры, влажности, концентрации водородных ионов, приветствия ингибиторов и активаторов.

   Название фермента формируется из следующих частей:

1. название субстрата с которым он взаимодействует

2. характер катализируемой реакции

3. наименование класса ферментов

4. суффикс -аза-

   Поскольку  уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов.

1. Оксидоредуктазы. Катализируют  окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую

 

12

     часть в виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1.  Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают. 

1.2.  Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н₂О₂.  

1.3.  Монооксидазы - цитохром Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики. 

1.4.  Пероксидазы и каталазы - катализируют разложение перекиси  водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5.  Оксигеназы - катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

2.       Трансферазы - катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.

                 Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1.  Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2.   Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.3.  Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос ацильной группы -R-С=О). 

2.4.  Гексозилтрансферазы  - катализируют перенос гликозильных остатков.

2.5.  Аминотрансферазы - перенос аминогрупп

       R1- CO - R2 + R1 - CH-NH₃ - R2 = R1 - CH-NH₃ - R2 + R1- CO - R2

Играют  важную роль в превращении АК. Общим  коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

2.6.  Фосфотрансфереза (киназа) - катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В

 

13

     процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.

3.        Гидролазы - катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1.        Эстеразы - расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.  
Пример: липаза.

3.2.  Гликозидазы - расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3.  Пептидазы - катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример: карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин. 

3.4.  Амидазы - расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа (цикл мочевины). 

4.  Лиазы - катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и пиридоксальфосфата (В₆).

4.1.  Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2.  Лиазы связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Пример: енолаза.

4.3.  Лиазы связи С-N.

4.4.  Лиазы связи С-S. 

5. Изомеразы - катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза.

 

14

6. Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

15

Задачи

 

12. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, радикалы которых могут образовать связи и укажите тип связи. 1. Сер, Асн 2. Ала, Вал 3. Глу, Асп 4. Гис, Асп 5. Цис, Ала     6.Сер, Глн.

Ответ:

1. Водородная  связь

2.гидрофобные  взаимодействия

3.Водородная  связь

4. Ионная  связь

5.нет связи

6.нет связи

 

33. Раствор, содержащий 0,102 г белка в 100 мл раствор обработали    2,4-динитрофторбензолом. Полученный раствор ДНК белка имеет величину оптической плотности, равную 0,5 при 360 нм. Рассчитайте молекулярную массу  белка,   если  в  тех  же   условиях коэффициент молярной экстинкции моно-ДНФ-белка равен 1,61×10⁴ л/моль×см, а белок в своем составе содержит три полипептидные цепи. 

Из закона Бугера-Ламберта-Бера

D=E*l*C

Где D-оптическая плотность,

Е- коэффициент молярной экстинкции, l=толщина кюветы, см

C-концентрация, моль/л

Отсюда:

D=E*l*1,02/М

В 1000 мл содержится 1,02 грамм белка, М-молекулярная масса белка полипептидной  цепи, тогда

16

0,5=1,61×10⁴*1*1,02/М

М=32844 г/моль

Так как белок состоит из трех полипептидных цепей,

М₁=32844*3=98532 г/моль

 

80. Рассчитайте удельную активность карбоангидразы (М =30 000), гексокиназы (М = 45 000) и альдолазы (М = 142 000), зная, что их молекулярная активность равна 0,96×10⁸,   1,7×10⁴ и 4,2×10³ соответственно.

Решение:

Удельная активность фермента- число  единиц ферментативной активности на 1 мг белка

Молекулярная активность - это количество молекул субстрата, которые превращаются одной молекулой фермента за одну минуту при 30 °С и прочих оптимальных  условиях.

Находим количество моль которое содержится  в 1 мг фермента.

n(карбоангидразы)=m/М=0,001/30 000=3,33*10^-5 моль

n(гексокиназы)= m/М=0,001/45 000=2.22*10^-8 моль

n(альдолазы)= m/М=0,001/142 000=7.04*10^-9 моль

 

Находим количество молекул фермента которые содержатся в 1 мг

N(карбоангидразы) = N_A*n(карбоангидразы) = 3,33*10^-5*6.02*10²³=2*10¹⁹

N(гексокиназы)= N_A*n(гексокиназы)=2.22*10^-8*6.02*10²³=1.34*10¹⁶

N(альдолазы)= N_A*n(альдолазы)= 7.04*10^-9*6.02*10²³=4.24*10¹⁵

 

Находим удельную активность карбоангидразы

1 молекула  карбоангидразы----------------0,96*10⁸

2*10¹⁹ молекул карбоангидразы---------Х

Х=2*10¹⁹*0,96*10⁸=1,92*10²⁷

17

Аналогично  для гексокиназы:

Х=1.34*10¹⁶*1,7×10⁴ =2,28*10²⁰

Альдолазы:

Х=4.24*10¹⁵*4,2×10³=1,78*10¹⁹

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

18

Список используемой литературы

 

 

2. Комов  Б.В. «Биохимия. Учебник для  ВУЗов». М., 2004

3. Филиппович  Ю.Б. «Биохимия». М., 2003

2.3. Основная литература

1. Биохимия: задачи и упражнения. А.С. Коничев и д.р. – М.: Колосс, 2007. – 140с.

2. Химия пищи. И.А. Рогов, Л.В.  Антипова, Н.И. Дунченко. – М.: Колосс, 2007. – 853с.

3. Рогожин В.В. Биохимия молока  и молочных продуктов: Учебное  пособие для вузов. – СПб.: ГИОРД, 2006. –320с.

4. Рогожин В.В. Биохимия мышц  и мяса: Учебное пособие для  вузов. –СПб.: ГИОРД, 2006. – 240с.

5. Пищевая биотехнология продуктов  из сырья растительного происхождения.  О.А. Неверова, Г.А. Гореликова, В.М.  Позняковский. Сибирское Университетское  издательство Новосибирск, 2007. –  403с. 

6. И.В. Тикунова, Н.А. Шаповалов,  А.И. Артеменко. Практикум по  аналитической химии и физико-химическим  методам анализа: Учебное пособие  для вузов. – Высшая школа, 2006.

7. Васюкова А.Т., Ратушный А.С.  Технология продукции общественного  питания. 2 изд. – Издательский  дом «Дашков и К», 2009.

8. Комов, Шведова. Биохимия. 3 изд.  – ДРОФА, 2008.

9. Дмитриев А.Д., Амбросьева Е.Д.  Биохимия. – Дашков и Ко, 2009.

10. Щербаков В.Г., Лобанов В.Г., Прудникова  Т.Н., Минакова А.Д. Биохимия. –  ГИОРД, 2009.

19

2.4. Дополнительная литература

1. Ратушный А.С. Технология продукции  общественного питания. Т.1. –  М.: Мир, 2004. – 349с.

2. Ленинджер А. Основы биохимии / Перевод с англ. В.В. Борисова, М.Д. Дроздовой, С.Н. Преображенского.  – М.: Мир, 1985. – Т.1. 367 с.; Т. 2. 368. с.; Т. 3. 320 с.

3. Кольман Я.Я., Рем К.К. Наглядная  биохимия / Перевод с нем. Л.В.  Козлова, Е.С. Левиной, П.Д. Рештова.  – М.: Мир, 2000. – 470 с.

4. Кретович В.Л. Биохимия растений. – М.: Высшая школа, 1986. – 503 с.

5. Панов В.Л. Биохимия растений. – М.: Высшая школа, 2001.

6. Щербакова В.Г. Биохимия –  Санкт-Петербург: ГИОРД, 2003. – 438 с.

7. Биохимия зерна и хлебопродуктов. Учебное пособие для Вузов.  Е.Д. Казаков, Г.П. Карпиленко. Санкт-Петербург.  – СПб.: ГИОРД, 2005. – 450с.

8. Биохимия: Учебник для вузов.  – 3-е изд. перераб. и доп. / В.Г. Щербаков, В.Г. Лобанов, Т.Н.  Прудникова и др.; под ред. д-ра  технич. наук, проф. В.Г. Щербакова.  – СПб.: ГИОРД, 2005. – 472с.

9. Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П.  Биохимия зерна и хлебопродуктов: Учебник для вузов. – СПб.: ГИОРД, 2005. – 508с.