Качественные реакции на белки

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 22 Мая 2013 в 17:27, реферат

Описание работы

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степей сложности, от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологически активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь разнообразным набором функций в жизни организма как белки.

Содержание работы

ВВЕДЕНИЕ 3
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ 4
СТРУКТУРА БЕЛКА 6
Первичная структура 6
Вторичная структура 7
Третичная структура 8
Четвертичная структура 8
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 10
Кислотно-основные свойства 10
Обратимое осаждение (высаливание) белков 10
Необратимое осаждение белков (денатурация) 11
Гидролиз 12
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ 13
Универсальные 13
Специфические 14
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ 18
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 20

Файлы: 1 файл

Белки.docx

— 501.36 Кб (Скачать файл)

Существует универсальные (на все аминокислоты и белки) и специфические (на определенные α-аминокислоты) качественные реакции.

 

Универсальные качественные реакции

    • Биуретовая - реакция обнаружения пептидных связей в белках.

В реакцию вступают все вещества, содержащие в молекуле не менее двух пептидных связей, так как для  нее возможна лактам-лактимная таутомерия. При взаимодействии белка со свежеприготовленным  раствором гидроксида меди (II) образуется хелатный комплекс фиолетового цвета:

  • Нингидриновая реакция - это общая качественная реакция на аминогруппу в α-аминокислотах. При нагревании α-аминокислот с избытком нингидрина происходит дезаминирование, декарбоксилирование и превращение её в альдегид. Выделившийся аммиак конденсируется с двумя молекулами нингидрина, образуя сине-фиолетовый комплекс, интенсивность окраски которого пропорциональна количеству аминокислоты:

 

 

Специфические качественные реакции

  • Ксантопротеиновая реакция - используется для обнаружения ароматических и гетероциклических α-аминокислот (фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин). При нагревании белка с концентрированной азотной кислотой образуются нитропроизводные, окрашенные в желтый цвет. При добавлении к ним водной щелочи окраска становится оранжевой:

 

  • Реакция Фоля  - подтверждает присутствие в белках серосодержащих         α-аминокислот (цистеина, цистина, метионина). При кипячении белка со щелочью от цистеина легко отщепляется сера с образованием сульфида натрия Na2S. Последний, взаимодействуя с ацетатом свинца (СН3СОО)2РЬ, образует осадок сульфида свинца PbS черного цвета.

 

  • Реакция Милона - используется для обнаружения тирозина, в составе которого имеется фенольный гидроксил. При добавлении к раствору белка реактива Миллона (раствор HgN03 и Hg(N03)2 в разбавленной HN03, содержащей примесь HN02) образуется осадок, сначала окрашенный в розовый, а затем в пурпурно-красный цвет. Нагревание до 50°С ускоряет эту реакцию.

  • Реакция Паули -  используется для определения   имидазольного   кольца (гистидин,   гистамин).   В  имидазоле возможна таутомерия азолов, связанная  с переходом   атома   водорода между  атомами азота.  При   смешении    раствора белка  со  свежеприготовленным   раствором  4-диазобензолсульфокислоты  в присутствии Na2C03    получают вишнёво-красное окрашивание, в результате реакции азосочетания. 
  • Реакция Эрлиха - при взаимодействии белка с 4-(N,N-диметиламино)       бензальдегидом (реактив Эрлиха) в кислой среде определяют наличие триптофана. Это цветная реакция на индол.

  • Реакция Ваузене - Триптофан, содержащийся в белке, конденсируется с формальдегидом, а затем окисляется нитритом натрия до соединения, которое в присутствии минеральных кислот образует соли сине-фиолетового цвета.

  • Реакция Адамкевича - реакция используется для обнаружения триптофана в белках. Индольное кольцо триптофана взаимодействует в кислой среде с альдегидной группой глиоксиловой кислоты (являющейся примесью в ледяной уксусной кислоте) с образованием продуктов конденсации красно-фиолетового цвета.
  • Реакция Сакагучи - реакцию используют для определения аргинина в белке. Гуанидиновая группа аргинина сначала окисляется NaOBr, и уже окисленный аргинин при взаимодействии с α-нафтолом образует продукт конденсации красного цвета:

 

 

 

 

 

 

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ

 

Ферментативная - обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифичных катализаторов биохимических реакций, являющихся белками.

Строительная - основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.).

Сократительная - расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы (актина и миозина).

Регуляторная - важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами.

Рецепторная - информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью специализированных рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).

Транспортная - в активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода.

Защитная - защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови (например, тромбин, фибрин) и противовирусный белок интерферон.

Специальная - преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родопсин, цитохромы).

Питательная – большое значение имеют пищевые и запасные белки (например, казеин, проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

 

1. Березин Б.Д., Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов. — М. : Высшая школа, 1999.

2. Биохимия: учебник для студентов медицинских вузов / под ред. Е.С. Северин. – 5-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР – Медиа, 2008. – 784 с. 

3. Органическая  химия: учеб.для вузов: В 2 кн. Кн.2:Специальный курс / Н.А. Тюкавкина,  С.Э. Зурабян, В.Л. Белобородов  и др.; под ред. Н.А. Тюкавкиной. – 2-е изд., стереотипное. – М.: Дрофа, 2009. – 592с.

4. Тейлор  Д., Грин Н., Стаут У. Биология: В  3-х т. Т.1: Пер. с англ./ Под  ред. Р. Сопера – 3-е изд., - М.: Мир,2008. – 454 с.

5. Химия  биологически активных соединений: учебное пособие / И.Л. Филимонова, Г.А. Жолобова, А.С. Галактионова, М.С. Юсубов, - 2-е изд., стереотипное. – Томск: СибГМУ, 2012. – 162 с

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 


Информация о работе Качественные реакции на белки