Биохимические составляющие живого вещества

Напомним, что ядро углерода, по его положению в таблице Менделеева, содержит 6 протонов и 6 нейтронов, вокруг ядра вращается 6 электронов, масса атома равна 12. При различных химических реакциях углерод присоединяет 4 электрона и образует устойчивую оболочку из 8 электронов, т.е. обладает валент-

ностью, равной 4. В настоящее время соединений углерода известно гораздо больше, чем соединений всех остальных элементов Периодической таблицы Менделеева. Большая их часть не встречается в живых организмах.

Любопытно, что в неживой природе по распространению элементов на Земле углерод занимает лишь 16-еместо. В атмосфере Земли углерод составляет менее 0,01 массового процента, в гидросфере — около 0,002, в литосфере — около 0,1, причем в литосфере углерод распространен в 276 раз меньше, чем кремний. Вероятно, определяющим фактором того, что углерод стал главным строительным материалом живых организмов, является его функциональность в высокоорганизованных структурах. Кроме прочных ковалентных связей углерод образует с другими атомами и многоэлектронные связи, в том числе и гибкие лабильные связи, с различными энергиями их образования и способностью возникновения новых разнообразных связей, образуя длинные линейные и разветвленные цепи с очень большим их разнообразием. Атомы углерода могут выступать и как доноры, и как акцепторы, способствуя перемещению электронов в химических связях.

К другим важным для жизни макроэлементам относятся также сера S, фосфор Р, ионы натрия Na, кальция Са, магния Mg, хлора О, калия К, железа Fe. Эти элементы, так или иначе участвующие в жизнедеятельности, получили название органогенов. К микроэлементам относятся также медь Cu, марганец Mn, цинк Zn, кобальт Со, бор В, алюминий Al, кремний Si, молибден Мо, ванадий V, иод I. Они имеют важное функциональное значение — например, йод регулирует процессы обмена, атомы магния участвуют в образовании хлорофилла, железо входит в состав гемоглобина. В живом организме могут присутствовать также неорганические растворенные в воде организма соединения в виде минеральных веществ.

Напомним, что возникновение соединений обусловлено свободной энергией Гиббса2

— энергией образования молекул AG0. По определению, ∆G0 образования наиболее стабильной формы каждого элемента при стандартных условиях (Т = 298 К иp = 1 МПа) равна нулю. Если ∆G0 > 0, то образуемая форма не стабильна. При термодинамическом равновесии наиболее стабильному соединению соответствует отрицательное и наибольшее по абсолютному значению ∆G0. Для воды (Н2O) оно равно—224Дж/моль, для кварца (SiO2), основного компонента земной коры, ∆G0 =—768Дж/моль. Установлено, что все важнейшие молекулы аминокислот, углеводов и фосфатов при условиях, оптимальных для жизни, являются термостабильными. Этим и объясняется их широкое распространение не только на Земле, но и в Космосе.

Кроме углерода большое значение для жизненных процессов имеет фосфор, входящий в их соли — фосфаты, при расщеплении которых выделяется необходимая организму энергия. Поэтому, видимо, количество фосфора в живых организмах превышает его количество в любых других средах, исключая лишь литосферу.

2. Мономеры  и макромолекулы

Живые организмы образуются из всевозможных малых органических молекул — мономеров, которые при объединении создают макромолекулы; в биохимии их называют также биологическими молекулами, представляющими собой полимерные цепочки.

роцесс строительства биомолекул из мономеров обратим: макромолекулы могут разлагаться до мономеров, что происходит, например, в желудочно-кишечномтракте животных. Биомолекулы пищи распадаются домолекул-мономеров,которые затем всасываются в кровь и используются живым организмом для создания тех макромолекул, которые нужны именно этому организму.

Вбиохимии особую роль играют три класса малыхмолекул-мономеров:аминокислоты, нуклеотиды и моносахариды. Они служат теми «кирпичиками», из которых затем строятся полимерные биологические макромолекулы — белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды. Размер мономеров 0,5 — 1 нм, в то время как макромолекулы достигают размеров от 3 до 300 нм. Диаметр атомов углерода, кислорода, азота и водорода, из которых в основном и состоят биологические молекулы, составляет около 0,4 нм; диаметр молекулы аминокислоты — 0,5 нм; диаметр небольшого белкового образования — 4 нм, хромосомы ~ 1 нм. Однако атомы в 100000 раз меньше клетки, а диаметр клетки в 100000 раз меньше человеческого роста. Английский ученыйДж. Кендрю  приводит такое сравнение: если увеличить дождевую каплю до размеров земного шара, то атом будет размером с человека, а его ядро — размером с бактерию.

Вдополнение к рис. 6.8 и 6.9 по масштабам макро- и микромира можно привести для сравнения характерные размеры и других объектов. Толщина человеческого волоса 0,1 мм, расстояние до линии горизонта на уровне моря 4 км, окружность экватора Земли 40000 км, расстояние до Луны всего в 10 раз больше экватора — 400000 км, до Солнца 1,5 · 108 км. Радиус Вселенной предполагают равным от 8 · 109до 2 · 1010 световых лет.

Исходя из атомных характеристик можно объяснить поведение и малых, и больших макромолекул. Органеллы, клетки и живые организмы являются просто совокупностями макромолекул. Применяя методы статистического описания элементарных единиц жизни на квантовом уровне, можно попробовать описать жизненные процессы как поведение атомов в рамках синергетического подхода. В этом смысле жизнь определяет квантовомеханическая динамика атомной структуры вещества живого организма.

Все живые организмы содержат четыре основных класса органических веществ — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды. Рассмотрим кратко эти классы биополимеров.

3. Белки

Рис. 1.1. Структура белка-миоглобина.3

Широкий диапазон выполняемых белками функций находит свое отражение в разнообразии их химических структур и пространственных форм. На рис. 1.1. показана структура белка — миоглобина, который содержится в мышцах животных и человека. Белковая цепь миоглобина свернута таким образом, что несколько отдельных ее участков оказываются сближенными в пространстве и формируют центр для образования гема (он на рисунке показан черным) — железосодержащую группу, способную присоединить кислород. Следует особенно подчеркнуть роль белков в организации живого вещества. Белки представляют собой полипептидные последовательности 20 стандартных аминокислот. Синтез белка осуществляется путем последовательной

поликонденсации отдельных аминокислотных остатков, от амино (N) конца полипептидной цепи к ее карбоксильному (С) концу.

Карбоксильная группа (—COOH)иамино-группа(—NH2)каждой из аминокислот присоединяется к одному и тому же атому углерода С. К этому же атому С присоединится и одна из многих возможных боковых групп, образуя ту или иную аминокислоту (рис. 1.2.).

Рис. 1.2. Структуры 20 аминокислот, встречающихся в белках.

Из этого рисун- ка видно, что все они, за исключением пролина, имеют одинаковую основу и отличаются только строением боковой группы R.

Все используемые организмом в белках 20 аминокислот различаются этими присоединенными атомами или соединениями. В организме человека синтезируется 12 аминокислот, 8 должны поступать с пищей. Всего в клетках и тканях может содержаться до 170 аминокислот. Таким образом, аминокислоты являются для макромолекулы белка мономерами. Белок, содержащий тысячи аминокислот, синтезируется в живой клетке за 5

—6 мин.

Свойства белков определяются пространственной трехмерной структурой их цепей.4

Такая пространственная форма очень чувствительна к температуре окружающей среды. При повышении температуры белок денатурируется — теряет свою пространственную конфигурацию, а вместе с ней и биологические свойства. У живых организмов это происходит при температуре около 60 °С. Эти белковые цепи могут самопроизвольно свертываться в строго определенные структуры, геометрия и динамика которых

определяется составом и порядком аминокислотных остатков в цепи. Поскольку синтезирующиеся полимеры находятся в водном растворе организма в виде статистического клубка, то они не образуют стабильных и идентичных для всех макромолекул трехмерных структур. Функциональность и специфичность белка зависит от генетического кода ДНК и исполнения его в РНК.

Белки — строительный материал в живой природе. В них преобразуется тепловая энергия хаотического движения в энергию более высокого порядка — механическую и энергию стереоспецифических внутримолекулярных взаимодействий. Если в неживой природе тепловая энергия рассеивается при установлении равновесия, то роль белков в живой природе заключается в преобразовании тепловой энергии хаоса в нужные для развития и функционирования живого организма виды энергии. Поэтому белки обладают способностью взаимопревращения всех необходимых для жизни энергий (тепловой, механической, химиче-

кой, световой), а также уникальной способностью зарождения из хаоса упорядоченной структуры молекул живого организма.

Эта способность и обусловлена их пространственной химической структурой. Причем белок может иметь первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной понимают химическую, структурную формулу белка, представленную в виде линейной последовательности аминокислотных остатков и определяющую порядок их чередования. Остальные структуры — это различные уровни этой линейной последовательности в пространстве. Вторичная структура представляет собой спираль, в которой отдельные аминокислоты соединены водородной связью, третичная образует клубок (глобулу) из белка одной природы, а четвертичная — клубок из белковых глобул, различных по своей природе и структуре.

Взаимодействие между отдельными участками цепи определяется характером химической связи (водородной, ковалентной, ионной) и ранее рассмотренной последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. После соединения аминокислот в определенной последовательности цепь автоматически закручивается, образует петли и свертывается в присущую ей правильную структуру, т.е. происходит самосборка белковых молекул в трехмерном пространстве. Если многократно растягивать полипептидную связь и затем отпускать, то она всегда будет восстанавливаться в присущую для каждого вида цепи структуру.

Изменяя в цепи лишь одну аминокислоту, можно получить молекулу с совершенно другой структурой и иными свойствами. Цепь длиной уже в 1000 звеньев открывает безграничные возможности формирования таких свойств белка, которые полностью отсутствуют в каждой отдельной молекуле. Огромное разнообразие живых организмов на Земле в основном определяется различиями в составе и пространственной форме составляющих их белков. Например, глобулярные белки принимают участие в катализе, транспорте, регуляции, а фибилярные белки (коллаген, кератин и фиброин шелка) играют структурную роль. Коллаген — наиболее распространенный белок у млекопитающих — образует основу сухожилий, костей, кожи и хрящей. Структурной единицей коллагенового волокна являетсятропо-коллагеноваямолекула, состоящая из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков.Белки-глобиныучаствуют в переносе кислорода.

Глобулярный белок — гемоглобин — входит в состав красных клеток крови — эритроцитов, обусловливает красный цвет крови и обладает способностью связывать молекулярный кислород. Одна его молекула присоединяет к себе одновременно четыре молекулы кислорода. При этом в легких, где давление кислорода более высокое, происходит присоединение кислорода к гемоглобину, в тканях, где давление более низкое, кислород освобождается и происходит его диффузия в клетки. В клетке кислород взаимодействует с белком — миоглобином, который тоже может связывать кислород, но только одну его молекулу. Таким образом, молекулы кислорода переходят от гемоглобина к миоглобину и хранятся там до тех пор, пока они не потребуются. Миоглобин тоже красного цвета и придает красный цвет мясу.

Все биосистемы содержат белки, которые отвечают за фундаментальные свойства живого: разнообразие его органического мира, избирательность и эффективность процессов жизнедеятельности, целесообразность форм организмов, самоорганизацию живой материи; они — активное начало жизни. В чистом виде белок является веществом белого цвета или бесцветным, что и определяет его название.

К классу белков кроме структурных белков относятся специальные белки —ферменты, которые выполняют роль биокатализаторов, ускоряющих, а также регулирующих процесс биосинтеза структурного белка. Скорость биохимической реакции при наличии фермента может возрасти в 10 миллиардов раз! Примером действия фермента является знакомый всем любителям кошек по запаху процесс разложения мочевины на диоксид углерода и аммиак, который идет при наличии фермента — уреазы:

Ферменты имеют активный центр; химическое строение их таково, что с ними могут соединяться только вещества, на которые этот фермент действует, — так называемые субстраты. Субстрат — этокакая-томолекула, которая после взаимодействия с ферментом превращается в другую молекулу. Немецким биохимиком Фишером было установлено правило «замок — ключ»: к ферменту (замок) подходит лишь свой субстрат (ключ). Отметим, что эта простая модель для сложных механизмов взаимо- действия молекул работает гибко и надежно в условиях непрерывного хаотического теплового движения молекул. Попробуйте-кавставить ключ в замок вибрирующего устройства! Ферменты приспособлены для определенной операции или регулировки обмена веществ. BA. Энгельгардт сказал, что«о ферментах, как и о людях, судят по их поведению». Т. Я. Дубнищева приводит интересную метафору: белки могут производить буквы, но не могут складывать их в слова. Может быть, в том, каким образом аминокислоты «вставляются» в белки, и состоит один из секретов жизни. Указание об этом, информацию о топологии построения белковых структур несут в себе нуклеиновые кислоты.5