Ферменты, структура, свойства и применение в промышленности

Ферменты, структура, свойства и применение в промышленности

Ферменты – от лат. fermentum – бродило, закваска – (синоним - энзимы) – биологические катализаторы белковой природы, способные во много раз ускорять химические реакции, протекающие в живом организме, но сами не входящие в состав конечных продуктов реакции.

Впервые термин ферменты был предложен в  начале XVII века голландским ученым Вен-Гельмонтом.

Раздел  биохимии, изучающий ферменты –  энзимология – является в настоящее  время важнейшей и стремительно развивающейся наукой. Её достижения широко используются в новейшей биотехнологии, в пищевой промышленности, в медицине, сельском хозяйстве. Ферменты являются важным инструментом в изучении механизмов обмена веществ, и расшифровке структуры  химических соединений.

Всё многообразие биохимических реакций, протекающих  в микроорганизмах, растениях, животных, катализируются соответствующими ферментами. Переваривание, всасывание, усвоение питательных  веществ обеспечивается действием  соответствующих ферментативных систем. Одной из характерных особенностей ферментов является их способность  ускорять реакции в обычных физиологических  условиях, характерных для жизнедеятельности  клеток.

Основные  отличия ферментов от неорганических катализаторов:

1. Скорость ферментативного катализа на несколько порядков выше, чем скорость любого небиологического катализа.
2. Действие каждого фермента высокоспецифично, т.е. каждый фермент действует только на свой субстрат, или группу родственных субстратов, тогда как неорганические катализаторы вызывают ускорение различных реакций.
3. Ферменты катализируют химические реакции в мягких условиях, т.е при обычном давлении, невысокой температуре (20 – 50 ^оС) и при значениях рН среды, близких к нейтральной.

Ферментативная реакция – реакция, которая имеет общий механизм, состоящий в образовании промежуточного соединения фермента и субстрата (фермент-субстратного комплекса, который затем диссоциирует с образованием фермента и продукта реакции:

E + S ↔ES → E + P

С точки  зрения локализации ферменты подразделяют на внеклеточные и внутриклеточные. Внеклеточные ферменты выделяются клеткой во внешнюю среду. К внеклеточным ферментам относят ферменты пищеварительного тракта, а также некоторые ферменты плазмы крови.

Внутриклеточные ферменты локализованы либо в клеточных  органеллах, либо в комплексе с  надмолекулярными структурами.

Особую  группу ферментов составляют мультиферментные комплексы, в состав которых входят целый ряд ферментов, катализирующих последовательные реакции превращения какого либо субстрата. Эти комплексы локализованы во внутримолекулярных структурах таким образом, что каждый фермент располагается в непосредственной близости от фермента, катализирующего реакцию в данной цепи последовательных реакций. Локализация мультиферментных комплексов в определенных внутриклеточных структурах, или компартментализация, обеспечивает протекание к клетке в одно и то же время химически несовместимых реакций. 

Метаболон – представляет собой надмолекулярный комплекс ферментов, катализирующих последовательные стадии метаболического пути, и структурных элементов клетки.

Ферменты  играют важную роль в регуляции клеточного обмена веществ.

Пути  регуляции метаболизма:

• изменение скорости ферментативной реакции, осуществляющееся при изменении рН среды, температуры, концентрации субстрата, присутствия специфических веществ: ингибиторов, активаторов, либераторов.
• осуществляется под действием аллостерических ферментов. Снижение или повышение активности таких ферментов обычно является следствием конформационных переходов фермента в результате присоединения к нему активаторов, ингибиторов, роль которых выполняют различные метаболиты.

Активность ферментов может  также регулироваться путём ковалентной  модификации, заключающейся в химическом изменении структуры молекулы.

• изменение концентрации фермента в результате стимулирования или подавления его биосинтеза либо изменение скорости его метаболизма.

Химическая природа ферментов.

Ферменты  представляют собой высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот, т.е. представляют собой белки. Как  и другие белки имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру организации.

Ферменты  могут быть как простыми - однокомпонентные, так и сложные – двухкомпонентные. Первые состоят только из последовательности аминокислот, т. е из полипептидной  цепи, вторые – состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофактора. В этом случае оба компонента в отдельности лишены ферментативной активности. При соединении этих двух компонентов образуется холофермент, обладающий каталитической  активностью. В молекулу апофермента часто входят ионы металлов. Кофакторы органической природы обычно называют коферментами.

Задачи пищевой энзимологии.

1. Совершенствование технологий производства различных пищевых производств, на основании опыта и передовых традиционных технологий.
2. Создание безопасных в пищевом отношении, экономически целесообразных технологий.
3. Разработка новых технологий, с использованием энзиматических процессов как основных, так и вспомогательных.

Современная классификация ферментов делит  их на шесть основных классов по типу катализируемой реакции. Деление  внутри классов основано на более  подробной характеристике катализируемой реакции и субстратной специфичности.

Классы  ферментов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции.
2. Трансферазы – катализируют реакции переноса химических групп от одного соединения (донора) к другому (акцептору)
3. Гидролазы – катализируют расщепление полимеров с участием воды; их рассматривают так же, как трансферазы, переносящие ту или иную группировку на молекулу воды. Включает в себя 9 подклассов.
4. Лиазы – катализируют разрыв связей С-С, С-О, С-N и некоторых других путём элиминирования соответствующей молекулы, с одновременным образованием двойной связи в обратной реакции катализируют присоединение групп по двойной связи.
5. Изомеразы – катализируют геометрические или структурные перестройки (изомеризации) в пределах одной молекулы.
6. Лигазы (синтетазы) – катализируют соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом пирофосфатной связи АТФ или аналогичного трифосфата. Играют ключевую роль в процессах биосинтеза органических соединений.