Белки
История
изучения.
Синтез
белков
Белки
- Белки́
(протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные
органические вещества, состоящие из соединённых
в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.
В то время были исследованы
такие белки
альбумин
фибрин
глютен
История изучения
- Белки
были выделены в отдельный класс
биологических молекул в XVIII веке
в результате работ французского
химика Антуана Фуркруа и других учёных,
в которых было отмечено свойство белков
коагулировать (денатурировать) под воздействием
нагревания или кислот.
Антуан Фуркура
Геррит
Мульдер
- Геррит
Мульдер провёл анализ состава белков
и выдвинул гипотезу, что практически
все белки имеют сходную эмпирическую
формулу. Термин «протеин» для обозначения
подобных молекул был предложен в 1838 году
шведским химиком Якобом Берцелиусом.
Мульдер также определил продукты разрушения
белков — аминокислоты и для одной из
них (лейцина) с малой долей погрешности
определил молекулярную массу — 131 дальтон.
В 1836 Мульдер предложил первую модель
химического строения белков. Основываясь
на теории радикалов он сформулировал
понятие о минимальной структурной единице
состава белка, C16H24N4O5, которая была названа
«протеин», а теория — «теорией протеина»
Альбрехт
Коссель
- К концу
XIX века было исследовано большинство
аминокислот, которые входят в состав
белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт
Коссель выдвинул теорию, согласно которой
именно аминокислоты являются основными
структурными элементами белков
Эмиль Фишер
- В начале
XX века немецкий химик Эмиль Фишер
экспериментально доказал, что белки
состоят из аминокислотных остатков,
соединённых пептидными связями. Он
же осуществил первый анализ аминокислотной
последовательности белка и объяснил
явление протеолиза
вторичная
структура белков — результат
образования водородных связей
- Идея
о том, что вторичная структура
белков — результат образования
водородных связей между аминокислотами,
была высказана Уильямом Астбери в
1933 году, но Лайнус Полинг считается первым
учёным, который смог успешно предсказать
вторичную структуру белков. Позднее Уолтер
Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга,
внёс весомый вклад в понимание законов
образования третичной структуры белков
и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий
Синтез белков
Синтез белка (трансляция)
является самым сложным из биосинтетических
процессов: он требует очень большого
количества ферментов и других специфических
макромолекул, общее количество которых,
видимо, доходит до трёхсот. Часть
из них к тому же объединены в
сложную трёхмерную структуру рибосом.
Но несмотря на большую сложность
синтез протекает с чрезвычайно
высокой скоростью (десятки аминокислотных
остатков в секунду). Процесс может
замедляться и даже останавливаться
ингибиторами-антибиотиками.
Химический
синтез
- Короткие
белки могут быть синтезированы
химическим путём с помощью группы
методов, которые используют органический
синтез — например, химическое лигирование[20].
Большинство методов химического синтеза
проходят в направлении от С-конца к N-концу,
в противоположность биосинтезу. Таким
образом можно синтезировать короткий
иммунногенный пептид (эпитоп), служащий
для получения антител путём инъекции
в животных, или получения гибридо́м; химический
синтез также используется для получения
ингибиторов некоторых ферментов
Химический синтез
позволяет вводить искусственные,
то есть не встречающиеся в обычных
белках аминокислоты — например, присоединять
флюоресцентные метки к боковым цепям
аминокислот. Однако химические методы
синтеза неэффективны при длине белков
более 300 аминокислот; кроме того, искусственные
белки могут иметь неправильную третичную
структуру, и у аминокислот искусственных
белков отсутствуют посттрансляционные
модификации.
Биосинтез белка
транскрипция
процессинг
трансляции
считывание
генетической информации, зашифрованной
в молекулах ДНК, и запись этой
информации в молекулы иРНК.
из иРНК удаляются
некоторые фрагменты, ненужные в последующих
стадиях, и происходит редактирование
нуклеотидных последовательностей.
из ядра к
рибосомам происходит собственно синтез
белковых молекул, путем присоединения
отдельных аминокислотных остатков
к растущей полипептидной цепи.
Спасибо
за просмотр
Презентацию
Подготовила
Мыслицкая
Наталья